REVISI TUGAS 2
ASAM AMINO DAN PROTEIN
Dibuat untuk memenuhi tugas mata kuliah Biokimia Perairan Semester 3
Oleh Kelompok 2:
Muhammad Ryan K. 230110130185
Muhammad Salsabil 230110130196
Agung Fuadi 230110130204
Ruth Mawar 230110130211
Silmi Fitriani 230110130216
Sona Yudha Diliana 230110130217
Dina Arifiah 230110130219
Eva Amalia Destyani 230110130221
Shafwan Hariz 230110130224
Chervin Oktavian 230110130226
Kelas C
FAKULTAS PERIKANAN DAN ILMU KELAUTAN
UNIVERSITAS PADJADJARAN
JATINANGOR
2014
BAB I
PENDAHULUAN
1.1 Latar Belakang
Asam amino adalah komponen utama protein, yang ditemukan dalam semua
organisme hidup dan memainkan peranan dalam sel hidup (Holme, dkk., 1993
dan Othmer, K., 1978).
Semua protein pada semua spesies mulai dari bakteri sampai manusia
dibentuk dari 20 asam amino yang sama dan tidak berubah selama evolusi.
Kenaekaragaman fungsi yang diperantarai oleh protein dimungkinkan oleh
keanekaragaman susunan yang mungkin di dapat dari 20 jenis asam amino ini
sebagai unsur pembangun.
Pada protein terdapat empat tingkat struktur yang berbeda yaitu :
Struktur primer, struktur sekunder, struktur tersier, dan struktur
kuartener. Terdapat faktor yang dapat menguatkan dan menstabilkan struktur
sekunder, tersier dan kuartener ini. Sifat umum semua protein mencakup
hambatan pada konformasi atau susunan spasialnya oleh ikatan kovalen dan
non kovalen.
Penggandaan dan penyediaan asam amino menjadi amat penting oleh karena
senyawa tersebut dipergunakan sebagai satuan penyusun protein. Kemampuan
jasad hidup untuk membentuk asam amino tidak sama. Misalnya tanaman tingkat
tinggi mampu membentuk semua asam amino yang diperlukan bagi penyusunan
protein tubuhnya. Sebaliknya hewan tingkat tinggi kemampuannya terbatas.
Golongan jazad hidup ini tidak dapat mensintesa asam amino esensial. Asam
amino-asam amino tersebut harus disediakan dari luar baik berupa protein
yang mengandung asam amino tersebut maupun dalam bentuk asam amino tunggal.
1.2 Tujuan
Menjelaskan tentang unsur penyusun, sifat, rumus kimia, struktur , dan
jenis asam amino standar, serta mengklasifikasikan asam amino standar
berdasarkan rantai sisinya.
Menjelaskan tentang pembentukan protein dari asam amino melalui ikatan
peptida, urutan asam amino dalam protein, struktur protein, jenis,
sifat dan fungsi protein.
BAB II
PEMBAHASAN
ASAM AMINO
2.1.1 Pengertian
Asam amino adalah senyawa organik yang mengandung gugus amino (NH2),
sebuah gugus asam karboksilat (COOH), dan salah satu gugus lainnya,
terutama dari kelompok 20 senyawa yang memiliki rumus dasar NH2CHRCOOH,
dan dihubungkan bersama oleh ikatan peptida untuk membentuk protein.
Asam amino sering disebut blok bangunan kehidupan. Semua proses
kehidupan tergantung pada protein yang berperan penting dalam tubuh
sebagai struktur, pengirim pesan, enzim, dan hormon. Dua puluh jenis asam
amino alami adalah blok bangunan protein, yang terhubung satu sama lain
dalam bangunan rantai. DNA memberitahu tubuh bagaimana membuat rantai
amino dan bagaimana mengurutkannya menjadi jenis protein tertentu.
2.1.2 Struktur Kimia
Asam amino merupakan biomolekul kecil (berat molekul rata-rata
sekitar 135) memiliki struktur umum yang digambarkan pada gambar berikut :
Gambar 1. Struktur Umum Asam Amino
Semua asam amino merupakan asam organik (α-COOH) yang mengandung
suatu gugus amino (NH2) dan atom hidrogen yang berikatan dengan α-karbon.
Mereka berbeda satu sama lain melalui komposisi kimiawi dari gugusan R
(rantai samping).
2.1.3 Sifat Asam Amino
A. Sifat amfoter (amfiprotik)
Asam amino dengan gugus karboksil menyebabkan sifat asam karena gugus
[-COOH] dapat melepas ion H+ membentuk COO
Asam amino dengan gugus amino menyebabkan sifat basa karena gugus
[-NH2] dapat melepas ion H+ membentuk –NH3+
Sifat senyawa demikian disebut amfoter (bereaksi baik dengan asam maupun
basa), pembentukan ion tersebut disebut dengan ion zwitter. Asam amino
bersifat amfoter, maka:
1. jika direaksikan dengan asam, maka asam amino akan menjadi suatu
kation.
2. jika direaksikan dengan basa, maka asam amino akan menjadi suatu
anion.
B. Sifat optis aktif
Semua senyawa asam amino mempunyai atom C asimetris (spiral) sehingga
bersifat optis aktif, artinya dapat memutar bidang polarisasi kecuali
glisin. Glisin adalah satu-satunya asam amino yang tidak bersifat optis
aktif.
C. Sifat Umum Asam Amino
larut dalam air dan pelarut polar lain tetapi tidak larut dalam
pelarut nonpolar seperti dietil eter atau benzena.
momen dipol yang besar
kurang bersifat asam dibandingkan sebagian besar asam karboksilat
kurang basa dibandingkan sebagian besar amina.
2.1.4 Jenis Asam Amino Standar
Asam amino esensial atau asam amino utama adalah asam amino yang
sangat diperlukan oleh tubuh dan harus didatangkan dari luar tubuh karena
sel-sel tubuh tidak dapat mensintesis sendiri. Asam amino nonesensial
adalah asam amino yang dapat disintesis sendiri oleh tubuh.
"Asam amino"Alanine, Asparagine, Aspartate, Cysteine, "
"non-esensi"Glutamate, Glutamine, Glycine, Proline, Serine, "
"al "Tyrosine. "
"Asam amino"Arginine, Histidine, Isoleucine, Leucine, "
"esensial "Lysine, Methionine, Phenylalanine, Threonine, "
" "Tyrptophan, Valine. "
"Asam Amino "Simbol Kependekan "Singkat satu huruf "
"Alanin "Ala "A "
"Arginin "Arg "R "
"Asparagin "Asn "N "
"Asam Aspartat "Asp "D "
"Sistein "Cys "C "
"Glutamin "Gln "Q "
"Asam Glutamat "Glu "E "
"Glisin "Gly "G "
"Histidin "His "H "
"Isoleusin "Ile "I "
"Leusin "Leu "L "
"Lisin "Lys "K "
"Metionin "Met "M "
"Fenilalanin "Phe "F "
"Prolin "Pro "P "
"Serin "Ser "S "
"Treonin "Thr "T "
"Triptofan "Trp "W "
"Tirosin "Tyr "Y "
"Valin "Val "V "
Tabel yang menunjukkan Asam Amino beserta singkatannya :
2.1.5 Klasifikasi Asam Amonia berdasarkan Rantai Samping
2.5.1 Alanin (Ala)
Bentuk yang umum di alam adalah L-alanin (S-alanin) meskipun terdapat
pula bentuk D-alanin (R-alanin) pada dinding sel bakteri dan
sejumlah antibiotika. L-alanin merupakan asam amino proteinogenik yang
paling banyak dipakai dalam protein setelah leusin.
Gugus metil pada alanin sangat tidak reaktif sehingga jarang terlibat
langsung dalam fungsi protein (enzim). Alanin dapat berperan dalam
pengenalan substrat atau spesifisitas, khususnya dalam interaksi dengan
atom nonreaktif seperti karbon. Dalam proses pembentukan glukosa dari
protein, alanina berperan dalam daur alanin.
2.5.2 Arginin (Arg)
Asam amino arginin memiliki kecenderungan basa yang cukup tinggi
akibat eksesi dua gugus amina pada gugus residunya. Asam amino ini
tergolong setengah esensial bagi mamalia lainnya, tergantung pada
tingkat perkembangan atau kondisi kesehatan.
Sumber utama arginin adalah produk-produk peternakan (dairy products)
seperti daging, susu (dan olahannya), dan telur.
2.5.3 Asparagin (Asn)
Asparagin adalah analog dari asam aspartat dengan penggantian gugus
karboksil oleh gugus karboksamid. Asparagin bersifat netral (tidak
bermuatan) dalam pelarut air.
Asparagin merupakan asam amino pertama yang berhasil diisolasi.
Namanya diambil karena pertama kali diperoleh dari jus asparagus.
Fungsi biologi : Asparagin diperlukan oleh sistem saraf untuk menjaga
kesetimbangan dan dalam transformasi asam amino. Berperan pula dalam
sintesis amonia. Sumber : Daging, telur, dan susu (serta produk
turunannya) kaya akan asparagin.
2.5.4 Asam Aspartat (Asp)
Asparagin merupakan asam amino analognya karena terbentuk melalui
aminasi aspartat pada satu gugus hidroksilnya.
Asam aspartat bersifat asam, dan dapat digolongkan sebagan asam
karboksilat. Bagi mamalia aspartat tidaklah esensial.
Fungsinya diketahui sebagai pembangkit neurotransmisi di otak dan
saraf otot. Diduga, aspartat berperan dalam daya tahan terhadap
kepenatan. Senyawa ini juga merupakan produk dari daur urea dan terlibat
dalam glukoneogenesis.
2.5.5 Sistein (Cys)
Sistein merupakan asam amino bukan esensial yang memiliki atom S,
bersama-sama dengan metionin. Atom S ini terdapat pada
gugus tiol (dikenal juga sebagai sulfhidril atau merkaptan). Karena
memiliki atom S, sisteina menjadi sumber utama dalam sintesis senyawa-
senyawa biologis lain yang mengandung belerang. Sistein dan metionin
pada protein juga berperan dalam menentukan konformasi protein karena
adanya ikatan hidrogen pada gugus tiol.
2.5.6 Glutamin (Gln)
Rantai sampingnya adalah suatu amida. Glutamin dibuat dengan
mengganti rantai samping hidroksil asam glutamat dengan gugus
fungsional amina.
Rantai sampingnya adalah suatu amida. Glutamina dibuat dengan
mengganti rantai sampai hidroksil asam glutamat dengan gugus fungsional
amina. Glutamin digunakan untuk mengganti kerusakan otot dengan segera.
2.5.7 Asam Glutamat (Glu)
Asam glutamat termasuk asam amino yang bermuatan (polar) bersama-sama
dengan asam aspartat. Ini terlihat dari titik isoelektriknya yang
rendah, yang menandakan ia sangat mudah menangkap elektron
(bersifat asam menurut Lewis).
Asam glutamat dapat diproduksi sendiri oleh tubuh, sehingga tidak
tergolong esensial. Ion glutamat merangsang beberapa tipe saraf yang ada
di lidah. Sifat ini dimanfaatkan dalam industri penyedap.
2.5.8 Glisin (Gly)
Glisin atau asam aminoetanoat adalah asam amino alami paling
sederhana. Rumus kimianya C2H5NO2.
Glisin merupakan asam amino yang mudah menyesuaikan diri dengan
berbagai situasi karena strukturnya sederhana. Secara umum protein tidak
banyak mengandung glisin. Pengecualiannya ialah pada kolagen yang dua
per tiga dari keseluruhan asam aminonya adalah glisin.
2.5.9 Histidin (His)
Fungsi Histidin menjadi precursor histamin, suatu amina yang berperan
dalam sistem saraf, dan karnosin, suatu asam amino.
2.5.10 Isoleusin (Ile)
Rumus kimianya sama dengan leusin hidrofobik (tidak larut dalam
air). tetapi susunan atom-atomnya berbeda. Ini berakibat pada sifat yang
berbeda. Walaupun berdasarkan strukturnya ada empat kemungkinan
stereoisomer sepertitreonin, isoleusina alam hanya tersedia dalam satu
bentuk saja.
2.5.11 Leusin (Leu)
Leusina merupakan asam amino yang paling umum dijumpai pada protein.
Ada dugaan bahwa leusina berperan dalam menjaga perombakan dan
pembentukan protein otot.
2.5.12 Lisin (Lys)
Lisin (Lys) merupakan asam amino penyusun protein yang dalam pelarut
air bersifat basa, seperti juga histidin. Lisin menjadi kerangka
bagi niasin (vitamin B1).
Kekurangan vitamin ini dapat menyebabkan pelagra. Lisin juga
dilibatkan dalam pengobatan terhadap penyakit herpes. Lisin (bahasa
Inggris lysine) merupakan asam amino penyusun protein yang dalam
pelarut air bersifat basa, seperti juga histidin.
2.5.13 Metionin (Met)
Metionin, bersama-sama dengan sistein, adalah asam amino yang
memiliki atom S. Asam amino ini penting dalam sintesis protein (dalam
proses transkripsi, yang menerjemahkan urutan basa nitrogen di DNA untuk
membentuk RNA) karena kode untuk metionin sama dengan kode awal (start)
untuk suatu rangkaian RNA. Biasanya, metionin awal ini tidak akan
terikut dalam protein yang kelak terbentuk karena dibuang dalam proses
pasca transkripsi. Sumber utama metionina adalah daging (ikan).
2.5.14 Fenilalanin (Phe)
Fenilalanin adalah suatu asam amino penting, yang bersama-sama dengan
asam amino tirosin dan triptofan merupakan kelompok asam amino aromatik
yang memiliki cincin benzena. Fenilalanin bersama-sama dengan taurin dan
triptofan merupakan senyawa yang berfungsi sebagai penghantar atau
penyampai pesan (neurotransmitter) pada sistem saraf otak.
2.5.15 Prolin (Pro)
Prolin merupakan satu-satunya asam amino dasar yang memiliki dua
gugus samping yang terikat satu-sama lain (gugus amino melepaskan satu
atom H untuk berikatan dengan gugus sisa). Akibat strukturnya ini,
prolin hanya memiliki gugus amina sekunder (-NH-).
Beberapa pihak menganggap prolina bukanlah asam amino karena tidak
memiliki gugus amina namun pendapat ini tidak tepat.
Fungsi terpenting prolin tentunya adalah sebagai komponen
protein. Sel tumbuh-tumbuhan tertentu yang terpapar kondisi lingkungan
yang kurang cocok (misalnya kekeringan) akan menghasilkan prolina untuk
menjaga keseimbangan osmotik sel. Prolin dibuat dari asam L-
glutamat dengan prekursor suatu asam amino
2.5.16 Serin (Ser)
Serin merupakan asam amino penyusun protein yang umum ditemukan
pada protein hewan. Protein mamalia hanya memiliki L-serin. Namanya
diambil dari bahasa Latin, sericum (berarti sutera) karena pertama kali
diisolasi dari protein serat sutera pada tahun 1865. Strukturnya
diketahui pada tahun 1902.
Fungsi biologi dan kesehatan : Serin penting bagi metabolisme karena
terlibat dalam biosintesis senyawa-senyawa purin dan pirimidin,
asistein, triptofan (pada bakteri) dan sejumlah besar metabolit lain.
Sebagai penyusun enzim, serin sering memainkan peran penting dalam
fungsi katalisator enzim. Ia diketahui berada pada bagian aktif
kimotripsin, tripsin, dan banyak enzim lainnya.
Sebagai penyusun protein non-enzim, rantai sampingnya dapat
mengalami glikolisasi yang dapat menjelaskan gangguan akibat diabetes.
Serin juga merupakan satu dari tiga asam amino yang biasanya
terfosforilasi oleh enzim kinase pada saat transduksi
signal pada eukariota.
2.5.17 Treonin (Thr)
Kehadiran enzim treonina-kinase dapat menyebabkan fosforilasi pada
treonina, menghasilkan fosfotreonina, senyawa antara penting pada
biosintesis metabolit sekunder. Treonina banyak terkandung pada produk-
produk dari ikan.
2.5.18 Tritofan (Trp)
Bentuk yang umum pada mamalia adalah, seperti asam amino lainnya, L-
triptofan. Meskipun demikian D-triptofan ditemukan pula di alam
(contohnya adalah pada bisa ular laut kontrifan).
Fungsi biologi dan kesehatan : Gugus fungsional yang dimiliki
triptofan, indol, tidak dimiliki asam-asam amino dasar lainnya.
Akibatnya, triptofan menjadi prekursor banyak senyawa biologis penting
yang tersusun dalam kerangka indol. Triptofan adalah precursor melatonin
(hormon perangsang tidur), serotonin (suatu transmiter pada sistem
saraf) dan niasin.
2.5.19 Tirosin (Tyr)
Tirosin (dari bahasa Yunani tyros, berarti keju, karena ditemukan
pertama kali dari keju). Ia memiliki satu gugus fenol (fenil dengan satu
tambahan gugus hidroksil). Bentuk yang umum adalah L-tirosin (S-
tirosin), yang juga ditemukan dalam tiga isomer struktur: para, meta,
dan orto.
Pembentukan tirosin menggunakan bahan baku fenilalanin oleh enzim Phe-
hidroksilase. Enzim ini hanya membuat para-tirosina. Dua isomer yang
lain terbentuk apabila terjadi "serangan" dari radikal bebas pada
kondisi oksidatif tinggi (keadaan stress).
Fungsi biologi dan kesehatan : Dalam transduksi signal, tirosina
memiliki peran kunci dalam pengaktifan beberapa enzim tertentu melalui
proses fosforilasi (membentuk fosfotirosina).
2.5.20 Valin (Val)
Valin adalah salah satu dari 20 asam amino penyusun protein yang
dikode oleh DNA. Dalam ilmu gizi, valin termasuk kelompok asam amino
esensial. Namanya berasal dari nama tumbuhan valerian (Valeriana
officinalis).
Sifat valin dalam air adalah hidrofobik ('takut air') karena ia tidak
bermuatan. Valin diproduksi dengan menggunakan treonin sebagai bahan
baku. Sumber pangan yang kaya akan valina mencakup produk-produk
peternakan (daging).
2.1.6 Klasifikasi Asam Amonia berdasarkan Sifat Kepolaran
2.5.1 Asam amino non polar
Memiliki gugus R alifatik, bersifat hidrofobik. Semakin
hidrofobik suatu asam amino seperti isoleusin yang biasa terdapat di
bagian dalam protein. Umumnya terdapat pada protein yang berinteraksi
dengan lipid. Contohnya glisin, alanin, valin, leusin, metionin,
isoleusin.
2.5.2 Asam amino polar
Memiliki gugus R yang tidak bermuatan. Bersifat hidrofilik, artinya
mudah larut dalam air. Cenderung terdapat di bagian luar protein.
Sistein berbeda dgn yg lain, karena gugus R terionisasi pada pH tinggi
(pH = 8.3) sehingga dapat mengalami oksidasi dengan sistein membentuk
ikatan disulfide. (-S-S-) sistin (tidak termasuk dalam asam amino
standar karena selalu terjadi dari 2 buah molekul sistein dan tidak
dikode oleh DNA). Contohnya serin, treonin, sistein, prolin,
asparagin, glutamin
2.5.3 Asam amino dengan gugus R aromatik
Bersifat elative non polar yakni hidrofobik. Fenilalanin bersama
dengan Valin, Leusin & Isoleusin merupakan asam amino paling
hidrofobik. Tirosin merupakan gugus hidroksil , triptofan merupakan
cincin indol. Asam amino aromatik mampu menyerap sinar UV λ 280 nm
yang sering digunakan untuk menentukan kadar protein. Contohnya
fenilalanin, tirosin dan triptofan.
2.5.4 Asam amino dengan gugus R bermuatan positif
Mempunyai gugus yang bersifat basa pada rantai sampingnya, bersifat
polar, yakni terletak di permukaan protein yang dapat mengikat molekul
air. Histidin mempunyai muatan mendekati netral (pada gugus imidazol)
dibanding lisin pada gugus amino dan arginin pada gugus guanidino.
Karena histidin dapat terionisasi pada pH mendekati pH fisiologis yang
berperan dalam reaksi enzimatis yang melibatkan pertukaran proton.
Contohnya Lisin, arginin dan histidin.
2.5.5 Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif
Mempunyai gugus karboksil pada rantai sampingnya. Bermuatan negatif
atau asam pada pH 7. Contohnya Asam Aspartat dan Asam Glutamat.
2.6 Jenis Asam amino non standar
Merupakan asam amino di luar 20 macam asam amino standar. Terjadi
karena modifikasi yang terjadi setelah suatu asam amino standar
menjadi protein. Kurang lebih 300 asam amino non standar dijumpai pada
sel.
2.7 Reaksi asam amino
Asam amino dapat bereaksi dengan basa kuat karena bersifat asam
lemah dan bereaksi dengan asam kuat karena mengandung gugus -NH2 yang
bersifat basa lemah. Gugus yang memberikan sifat asam adalah gugus –COOH.
Hal ini karena asam amino bersifat amfoter.
Asam α-amino secara umum dimisalkan sebagai R-CH(NH2)-COOH. Pada
saat larutannya direaksikan dengan basa kuat, NaOH maka OH-menyerang
gugus -COOH terbentuklah -COO-.
R-CH(NH2)-COOH + OH- R-CH(NH2)-COO- + H2O
Ketika asam amino itu direaksikan dengan asam kuat, H2SO4(aq), ion-
ion H+ tertarik ke gugus -NH2 membentuk -NH3+.
R-CH(NH2)-COOH + H+ R-CH(NH3+)-COOH
Perhatikan persamaan reaksi ini. Ketika larutan NaOH ditambahkan ke
dalam larutan asam amino, ion-ion OH- dari NaOH menumbuk gugus -COOH dan
menarik ion H+ membentuk H2O. Gugus asam berubah menjadi -COO-. Berarti
saat asam amino ditambah basa kuat, bersifat asam lemah. Kebalikannya,
saat asam amino direaksikan dengan asam kuat HCl(aq), ion-ion H+ tertarik
ke gugus -NH2 membentuk -NH3+. Berarti ketika asam amino ditambah dengan
asam kuat, bersifat basa lemah.
PROTEIN
2.2.1 Pengertian
Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang
paling utama") adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi
yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan
satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon,
hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein
berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan
virus.
Protein merupakan salah satu dari biomolekul raksasa, selain
polisakarida, lipid, dan polinukleotida, yang merupakan penyusun utama
makhluk hidup. Selain itu, protein merupakan salah satu molekul yang
paling banyak diteliti dalam biokimia. Protein ditemukan oleh Jöns Jakob
Berzelius pada tahun 1838.
Protein adalah instrumen yang mengekspresikan informasi genetik dan
merupakan makromolekul yang paling berlimpah di dalam sel yang menyusun
lebih dari setengah berat kering pada hampir semua organisme. Protein
disusun atas unsur karbon (C), hydrogen (H), oksigen dan kadang-kadang
ada unsur fosfor (P) dan sulfur (S). Ikatan peptida ini akan terwujud
apabila gugusan karboksil dari asam amino yang satu bergabung dengan
gugusan amino dari asam amino yang lain. Di dalam penggabungan molekul
asam amino itu, akan terlepas satu molekul air.
Hal tersebut dapat dilihat dalam reaksi berikut :
Pembongkaran protein menjadi asam amino memerlukan bantuan dari enzim-
enzim protease dan air untuk mengadakan proses hidrolisis pada ikatan-
ikatan peptida. Hidrolisis ini juga dapat terjadi, jika protein dipanasi,
diberi basa, atau diberi asam.
2.2.2 Struktur Protein
a. Struktur Primer
Struktur primer protein merupakan urutan asam amino penyusun protein
yang dihubungkan melalui ikatan peptida (amida). Vernon Ingram menemukan
bahwa translokasi asam amino akan mengubah fungsi protein, dan lebih
lanjut memicu mutasi genetik.
b. Struktur Sekunder
Struktur sekunder protein adalah struktur tiga dimensi lokal dari
berbagai rangkaian asam amino pada protein yang distabilkan oleh ikatan
hidrogen. Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai
berikut: alpha helix (α-helix, "puntiran-alfa"), berupa pilinan rantai
asam-asam amino berbentuk seperti spiral; beta-sheet (β-sheet, "lempeng-
beta"), berupa lembaran-lembaran lebar yang tersusun dari sejumlah
rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau
ikatan tiol (S-H); beta-turn, (β-turn, "lekukan-beta"); dan gamma-turn,
(γ-turn, "lekukan-gamma").
c. Struktur Tersier
Struktur tersier menggambarkan pengaturan ruang residu asam amino yang
berjauhan dalam urutan linier dan pola ikatan-ikatan disulfida.
Merupakan konformasi tiga dimensi keseluruhannya. Istilah struktur
tersier mengacu pada hubungan spasial antar unsur struktur sekunder.
Pelipatan polipeptida pada suatu domain biasanya terjadi tanpa
tergantung pada pelipatan domain lainnya. Struktur tersier menjelaskan
hubungan antara domain ini, cara dimana pelipatan protein dapat
menyatukan asam amino yang letaknya terpisah dalam pengertian struktur
primer, dan ikatan yang menstabilkan konformasi ini.
d. Struktur Kuartener
Menggambarkan pengaturan sub unit protein dalam ruang. Protein dengan
dua atau lebih rantai polipeptida yang terikat oleh kekuatan nonkovalen
memperlihatkan struktur kovalen. Dalam protein multimerik ini, masing-
masing rantai polipeptida disebut protomer atau sub unit. Sub unit
tersebut disatukan oleh jenis interaksi nonkovalen yang sama yang
berperan dalam struktur tersier yaitu interaksi elektrostatik dan
hidrofobik serta ikatan hidrogen. protein
2.2.3 Fungsi protein bagi tubuh sebagai berikut.
a. Bahan enzim untuk mengkatalisis reaksi-reaksi biokimia misalnya
tripsin.
b. Protein cadangan disimpan dalam beberapa bahan sebagai cadangan
makanan.
c. Protein transport, mentransfer zat-zat atau unsur-unsur tertentu
misalnya hemoglobin untuk mengikat O2.
d. Protein kontraktil, untuk kontraksi jaringan tertentu, misalnya myosin
untuk kontraksi otot
e. Protein pelindung, melindungi tubuh terhadap zat-zat asing, misalnya
antibodi yang mengadakan perlawanan terhadap masuknya molekul asing
(antigen) ke dalam tubuh.
f. Hormon merupakan protein yang berfungsi sebagai pengatur proses dalam
tubuh, misalnya hormon insulin, pada hewan.
g. Protein struktural, merupakan protein yang menyusun struktur sel,
jaringan dan tubuh organisme hidup misalnya glikoprotein untuk dinding
sel.
h. Membangun sel-sel yang rusak, sumber energi, pengatur asam basa darah,
keseimbangan cairan tubuh, pembentuk antibodi.
2.2.4 Sifat Protein
Sifat fisikokimia setiap protein tidak sama, tergantung pada jumlah
dan jenis asam aminonya.
Berat molekul protein sangat besar
Ada protein yang larut dalam air, ada pula yang tidak dapat larut
dalam air, tetapi semua protein tidak larut dalam pelarut lemak.
Menurut Sumardjo, 2008 :
Protein murni tidak berwarna dan tidak berbau. Jika protein tersebut
dipanaskan, warnanya berubah menjadi coklat dan baunya seperti bau
bulu atau bau rambut terbakar.
Protein alam yang murni juga tidak memiliki rasa, tetapi hasil
hidrolisis protein, yaitu proteosa, pepton, dan peptida, mempunyai
rasa pahit.
Protein jika bertemu dengan asam tartaric, akan mengeras, dengan
demikian akan mempengaruhi daya serap dan daya cerna.
5. Jenis Protein
Protein dapat digolongkan menurut struktur susunan molekulnya,
kelarutannya, adanya senyawa lain dalam molekul, tingkat degradasi, dan
fungsinya.
Menurut Struktur Susunan Molekulnya, protein dibagi menjadi :
Protein fibriler/skleroprotein adalah protein yang berbentuk serabut,
tidak larut dalam pelarut-pelarut encer garam, basa, asam maupun
alkohol fungsinya membentuk struktur bahan dan jaringan. Contoh :
kolagen yang terdapat pada tulang rawan, miosin pada otot, keratin
pada rambut, fibrin pada gumpalan darah.
Protein globular / sferoprotein yaitu protein yang berbentuk bola
larut dalam larutan asam dan garam encer, mudah berubah
(terdenaturasi) di bawah pengaruh suhu. Protein ini banyak terdapat
pada bahan pangan seperti susu, telur, dan daging, enzim dan hormon.
Menurut kelarutan, protein globuler dapat dibagi dalam beberapa grup,
yaitu albumin, globulin, glutelin, prolamin, histon, dan protamin.
Albumin : larut dalam air dan terkoagulasi oleh panas. Contoh :
albumin telur, albumin serum, dan laktalbumin dalam susu.
Globulin : tidak larut dalam air, terkoagilasi oleh panas, larut dalam
larutan garam encer, dan mengendap dalam larutan garam konsenrasi
tinggi. Contoh : miosinogen dalam otot, ovoglobulin dalam kuning
telur, amandin dari buah almonds, legumin dalam kacang-kacangan.
Glutelin tidak larut dalam pelarut netral tetapi larut dalam asam /
basa encer. Contoh glutelnin dalam gandum dan orizenin dalam beras.
Prolamin atau gliadin larut dalam alkohol 70-80% dan tidak larut dalam
air maupun alkohol. Contoh gliadin dalam gandum, hordain dalam barley,
dan zein pada jagung.
Histon : larut dalam air dan tidak larut dalam amonia encer. Contoh
globin dalam hemoglobin.
Protamin larut dalam air dan tidak terkoagulasi oleh panas.Contoh
Salmin dalam ikan salmon.
Tingkat Degradasi Protein dibedakan berdasarkan tingkat degradasi
yaitu berdasarkan tingkat permulaan denaturasi (mulai terjadinya perubahan
struktur protein atau kerusakan struktur protein).
Protein alami adalah protein dalam keadaan seperti protein dalam sel.
Turunan protein yang merupakan hasil degradasi protein pada tingkat
permulaan denaturasi. Dapat dibedakan sebagai protein turunan primer
(protean, metaprotein) dan protein turunan sekunder (proteosa, pepton,
dan peptida).
Protein primer merupakan hasil hidrolisis yang ringan, sedangkan
protein sekunder adalah hasil hidrolisis yang berat. Protean adalah hasil
hidrolisis oleh air, asam encer, atau enzim, yang bersifat tidak larut.
Contoh miosan, esestan. Metaprotein merupakan hasil hidrolisis lebih
lanjut oleh asam dan alkali dan larut dalam asam dan alkali encer tetapi
tidak larut dalam larutan garam netral. Contoh asam albuminat dan alkali
albuminat. Protein terkoagulasi yaitu hasil denaturasi protein oleh panas
atau alkohol. Proteosa bersifat larut dalam air dan tidak terkoagulasi
oleh panas. Pepton larut dalam air, tidak terkoagulasi oleh panas. Peptida
yaitu gabungan dua atau lebih asam amino yang terikat melalui ikatan
peptida.
Protein Konjugasi adalah protein yang mengandung senyawa lain
nonprotein. Protein konjugasi dapat dilihat dalam tabel berikut :
"Nama "Tersusun oleh "Terdapat pada "
"Nukleoprotein "Protein + Asam "Inti sel, kecambah "
" "Nukleat "biji-bijian "
"Glikoprotein "Protein + "Musin pada kelenjar "
" "Karbohidrat "ludah, tendomusin "
" " "pada tendon, hati "
"Fosfoprotein "Protein + Fosfat "Kasein susu, kuning "
" "yang mengandung "telur "
" "lesitin " "
"Kromoprotein/ "Protein + Pigmen / "Hemoglobin "
"metaloprotein "Ion Logam " "
"Lipoprotein "Protein + Lemak "Serum darah, kuning "
" " "telur, susu, darah, "
" " "membran sel "
2.2.6 Metabolisme Protein
Metabolisme meliputi :
1) Jalur Sintesis (Anabolisme/Endorgenik)
menggabungkan molekul-molekul kecil menjadi makromolekul yang lebih
kompleks; memerlukan energi yang disuplai dari hidrolisis ATP
2) Jalur Degradatif (Katabolisme/Eksorgenik)
memecah molekul kompleks menjadi molekul yang lebih sederhana; melepaskan
energi yang dibutuhkan untuk mensintesis ATP.
Asam amino dalam tubuh terutama digunakan untuk sintesis protein.
Tetapi, jika asupan glukosa rendah, asam amino dapat diubah menjadi
glukosa melalui jalur yang disebut glukoneogenesis yaitu pembentukan
glukosa baru dari prekursor nonkarbohidrat.
Proporsi protein sebagai sumber energi dalam diet yang dianjurkan
adalah sebesar 15%.
Asam amino merupakan sumber utama untuk glukosa melalui jalur
glukoneogenesis, tetapi gliserol dari trigliserida juga dapat
digunakan.
Glukoneogenesis dan glikogenolisis penting untuk memback up sumber
glukosa pada saat puasa.
Asam Amino Dalam Darah
Jumlah asam amino dalam darah tergantung jumlah yang diterima dan jumlah
yang digunakan. Proses absorbsi asam amino dalam dinding usus adalah proses
transport aktif yang memelukan energy. Dalam keadaan berpuasa. Konsentrasi
asam amino dalam darah 3.5-5 mg/ 100ml darah. Setelah ada asupan makanan
menjasi 5-10mg/100ml darah. Dan turun kembali setelah 6 jam.
Reaksi Metabolisme Asam Amino
Meliputi reaksi pelepasan gugus asam amino, kemudian perubahan kerangka
karbon. Transaminasi : Proses katabolisme asam amino berupa pemindahan
gugus amino darisuatu asam amino ke senyawa lain (keto. Asam piruvat,
ketoglutarat atau oksaloasaetat). Sehingga (keto)senyawa tersebut dirubah
menjadi asam amino. Sedangkan asam amino dirubah menjadi senyawa keto)
katabolisme asam amino menjadi energi melalui siklus asam serta
siklus urea sebagai proses pengolahan hasil sampingan pemecahan asam
amino.
sintesis protein dari asam-asam amino.
Tahapan
Ada 2 tahap pelepasan gugus amin dari asam amino, yaitu:
Transaminasi
Enzim aminotransferase memindahkan amin kepada α-ketoglutarat
menghasilkan glutamat atau kepada oksaloasetat menghasilkan aspartat
Deaminasi oksidatif
Pelepasan amin dari glutamat menghasilkan ion amonium
2.2.7 Denaturasi Protein
Pada umumnya, protein sangat peka terhadap pengaruh-pengaruh fisik
dari zat kimia, maka mudah mengalami perubahan bentuk. Perubahan atau
modifikasi pada struktur molekul protein disebut dengan denaturasi. Hal-hal
yang menyebabkan terjadinya denaturasi adalah panas, pH, tekanan, aliran
listrik, dan adanya beban kimia seperti urea, alkohol, dan sabun.
Temperatur merupakan titik tengah dari proses denaturasi yang disebut
dengan melting temperature (Tm) yang pada umumnya protein memiliki nilai Tm
kurang dari 100°C , apabila diatas suhu Tm, maka protein akan mengalami
denaturasi. Protein yang mengalami denaturasi akan menurunkan aktivitas
biologinya dan berkurang kelarutannya, sehingga mudah mengendap.
2.2.8 Sintesis Protein
Sintesis protein adalah proses pembentukan protein dari monomer
peptida yang diatur susunannya oleh kode genetik. Sintesis protein dimulai
dari anak inti sel, sitoplasma dan ribosom. Sintesis protein terdiri dari 3
tahapan besar yaitu :
Rantai double heliks DNA diputus oleh struktur yang disebut RNA
Polimerase,proses tersebut membagi struktur rantai DNA menjadi 2 bagian
yaitu : DNA Sense atau DNA Template dan DNA Anti sense. Bagian dari rantai
DNA yang digunakan pada proses sintesa polipeptida adalah DNA Sense atau
DNA Template yang kemudian diterjemahkan oleh kodon-kodon yang terdapat
pada RNA messenger. Proses ini terjadi di sitoplasma, proses yang mengkode
ulang urutan basa pada rantai DNA sesuai dengan pasangan basanya yang
terdapat pada rantai RNA messenger.
a. Transkripsi
Transkripsi adalah proses penterjemahan atau pengkodean rantai DNA
Sense oleh rantai mRNA sesuai dengan pasangan basanya yang terdapat pada
rantai mRNA. Transkripsi terjadi di dalam nukleus, setelah proses
penterjemahan selesai maka serangkaian mRNA akan keluar menuju sitoplasma.
Dalam sitoplasma mRNA akan segera ditangkap oleh ribosom, yang kemudian
akan melaksanakan proses selanjutnya yaitu Translasi.
b. Translasi
Translasi adalah proses pengkodean ulang rantai mRNA oleh tRNA sesuai
kode pasangan basanya masing-masing. Proses ini terjadi pada ribosom,
setelah proses translasi terjadi maka proses berikutnya adalah mensintesis
anti kodon dari tRNA oleh rRNA yang selanjutnya berdasarkan kode-kode
tersebutlah sintesa asam amino dilakukan.
Daftar kode sintesa asam amino
2.3 Ringkasan Jurnal
1. Jurnal 1
Judul Jurnal : Potensi Protein Ikan Gabus Dalam Mencegah
Kwashiorkor Pada Balita Di Provinsi Jambi
Materi :
Fungsi utama Protein adalah sebagai zat pembangun tubuh
artinya bahwa setiap sel didalam tubuh tersusun atas protein. Suatu
keadaan dimana terjadi kekurangan protein di dalam tubuh
menyebabkan kwashiorkor. Untuk angka Prevalensi kwashiorkor selama
lima tahun terakhir berdasarkan data RISKESDAS tahun 2010 di
Provinsi Jambi masih Tinggi. Ikan gabus memiliki kandungan protein
yang tinggi yaitu untuk 100 gram bagian yang dapat dimakan (BDD)
adalah 25,2 gram.
Penulisan ini menggunakan analisis studi literature, yaitu
dengan mengkombinsikan data sekunder, yang diperoleh dari instansi,
buku, literature, jurnal yang terkait dengan penulisan karya ilmiah
ini.
Hasil Penulisan ini menyimpulkan bahwa Ikan gabus memiliki
kandungan albumin yang tinggi. Albumin berfungsi menjaga tekanan
onkotik dalam plasma darah untuk mencegah endema. Sehingga
keunggulan ikan gabus ini dapat mencukupi asupan zat gizi protein
pada balita.
2.3.2 Jurnal 2
Judul Jurnal : Analisa Nilai Gizi Serta Komponen Asam Amino Dan
Asam Lemak Dari Nugget Ikan Nike (Awaous Melanocephalus) Dengan
Penambahan Tempe
Materi :
Penelitian mengenai nugget ikan nike (Awaous melanocephalus)
dengan penambahan tempe telah dilakukan. Nugget dibuat dengan
perbandingan komposisi antara ikan nike dan tempe sebesar ,masing-
masing, 75% dan 25%. Produk yang dihasilkan kemudian dilakukan
analisa nilai gizi, antara lain nilai proksimat, komponenn asam
lemak menggunakan GC-MS dan komponen asam amino menggunakan HPLC.
Analisa dilakukan terhadap nugget yang belum digoreng dan yang
sudah digoreng. Dari hasil penelitian diperoleh bahwa nugget ikan
nike dengan penambahan tempe mengandung kadar air 45,78 %, kadar
abu 1,49 %, kandungan protein 8,743 %, kandungan lemak 14,43 % dan
karbohidrat sebanyak 29,553 %. Disamping itu diketahui nugget ikan
nike dengan penambahan tempe mengandung 17 jenis asam Amino, 8
diantaranya adalah asam amino essensial, dimana yang memiliki
kandungan tertinggi adalah asam amino lisin (0,901 % ) dan asam
amino leusin (0,864%). Nugget ini juga diketahui mengandung 4 jenis
asam lemak essensial yaitu asam linoleat dan AA (Omega 6),
linolenat dan EPA (Omega 3), dengan kandungan tertinggi EPA sebesar
5.26 pada nugget yang telah digoreng.
BAB III
PENUTUP
3.1 Kesimpulan
Berbagai protein yang berbeda dapat diciptakan dari hanya 20 asam
amino yang umum, karena asam amino dapat saling berikatan dalam banyak
kombinasi yang berbeda. Perbedaan dalam urutan asam amino di sepanjang
rantai polipetida menyebabkan pembentukan struktur tiga dimensi yang
berbeda.
Asam amino sebagai penyusun utama protein menjadi sangat penting
dibutuhkan oleh tubuh kita, karena ada asam amino essensial yang didapat
dari makanan dari luar tubuh dan asam amino non essensial yang di
sintesis dalam tubuh. Asam amino memiliki sifat amfoter dan sifat optis
aktif. Berdasarkan kepolarannya asam amino dibagi menjadi asam amino
polar, non polar, dengan gugus R aromatik, gugus R bermuatan positif, dan
gugus R bermuatan negatif.
Protein memiliki struktur primer, sekunder, tersier dan kuartener.
Dengan sifat fisiko kimia protein, maka protein dapat mengalami
denaturasi jika mendapat pengaruh panas, pH, tekanan, aliran listrik, dan
adanya beban kimia seperti urea, alkohol, dan sabun. Protein sendiri
terbentuk melalui serangkaian proses sintesis protein.
HASIL DISKUSI KELAS
Pertanyaan untuk kelompok 3
1. Bagaimana proses metabolisme protein ?
Terlihat pada siklus krebs berikut :
2. Jelaskan mengenai penyakit marasmus? Dan bagaimana reaksinya ?
Marasmus berasal dari kata yunani yang bearti wasting (merusak).
Marasmus umumnya merupakan penyakit pada bayi (12 bulan pertama), karena
terlambat diberi makanan tambahan. Marasmus adalah penyakit kelaparan dan
terdapat banyak diantara kelompok sosial ekonomi rendah di sebagian besar
negara sedang berkembang dan lebih banyak dari kwashiorkor (Yuniastuti,
2008). Gejala penyakit Marasmus adalah sebagai berikut :
Pertumbuhan yang terhambat.
Lemak dibawah kulit berkurang.
Otot-otot berkurang dan melemah.
Muka seperti orang tua (0ldman's face).
Proses terjadinya penyakit marasmus adalah merupakan hasil akhir dari
interaksi antara kekurangan makanan dan penyakit infeksi.
Pertanyaan untuk kelompok 4
1. Apa manfaat protein dan asam amino bagi kehidupan sehari-hari dan bagi
bidang perikanan?
Pertumbuhan dan pemeliharaan tubuh. Pertumbuhan bearti penambahan
sel/jaringan, dan pemeliharaan adalah mengatur sel-sel yang rusak.
Jaringan-jaringan tertentu membutuhkan lebih banyak jenis asam amino
tertentu.
Pembentukan senyawa-senyawa penting tubuh, seperti hormon, enzim, dan
hemoglobin.
Pembentuk antibodi tubuh, yaitu zat yang digunakan untuk memerangi
organisme atau bahan asing lain yang masuk dalam tubuh, termasuk
kemampuan untuk menetralkan bahan-bahan beracun dan obat-obatan.
Kemampuan ini sangat menentukan daya tahan tubuh seseorang.
Berperan dalam pengangkutan zat-zat gizi, yakni pengangkutan dari
saluran cerna ke dalam darah dan dari darah ke jaringan-jaringan serta
ke sel-sel.
Pengatur keseimbangan air dalam sel, air diantara sel, dan air di
dalam pembuluh darah.
Sumber energi, selain karbohidrat dan lemak, protein juga merupakan
sumber energi tubuh. Jika tubuh kekurangan energi, fungsi protein
sebagai pembangun berkurang untuk menyediakan energi
2. Protein yan paling tinggi terdapat pada ikan air tawar atau ikan air
laut?
Tidak dapat ditentukan secara pasti pada ikan air tawar atau air
laut, karena pada ikan laut ada yang memiliki kandungan protein tinggi
contohnya ikan cakalang, dan adapula yang kandungan proteinnya rendah
juga. Begitupula dengan ikan air tawar, ada yang memiliki kandungan
protein yang tinggi, contohnya ikan gabus. Namun pada umumnya, ikan air
laut memang memiliki kandungan protein dan asam amino yang tinggi,
karena pada air laut banyak kandungan terlarutnya, contohnya mineral
yang terakumulasi.
3. Bagian tubuh ikan yang mana yang mengandung banyak protein dan asam
amino?
Pada dagingnya, dengan perbedaan bahwa, pada daging yang berwarna
merah, memiliki kandungan protein dan asam amino yang lebih tinggi jika
dibandingkan dengan daging yang berwarna putih.
4. Jelaskan mengenai asam amino yang bermuatan listrik! Apa kaitannya?
Larutan asam amino dalam air mempunyai muatan positif maupun
negatif sehingga asam amino disebut ion zwiter. Setiap jenis protein
dalam larutan mempunyai pH tertentu yang disebut pH isoelektrik
(berkisar 4-4,5). Pada pH isoelektrik molekul protein mempunyai muatan
positif dan negatif yang sama, sehingga saling menetralkan atau
bermuatan nol. Pada titik isoelektrik, protein akan mengalami
pengendapan (koagulasi) paling cepat
DAFTAR PUSTAKA
Anonim. 2014. Protein. Medan : Universitas Sumatera Utara
Nelson, D.L. and M.M. Cox. 2004. Lehninger Principles of Biochemistry. 4th
edition. W.H. Freeman. www.whfreeman.com/lehninger4e.
Rochmah, S. N., Sri Widayati, Mazrikhatul Miah. 2009. Biologi : SMA dan MA
Kelas XII. Pusat Perbukuan, Departemen Pendidikan Nasional, Jakarta,
p. 282.
Sari, Mutiara Indah. 2007. Struktur Protein. Medan : Universitas Sumatera
Utara
Wirahardikusumah, Muhamad. 1977. Biokimia Protein, Enzim, dan Asam
Nukleat. Bandung: ITB.
Anonim. 2014. Asam Amino. Melalui
(http://kamuskesehatan.com/arti/asam-amino/) diakses pada 07 September
2014 Pukul 13:55 WIB
Anonim. 2014. Sintesis Protein. Melalui
http://id.wikipedia.org/wiki/Sintesis_protein diakses pada 07
September 2014 Pukul 13:50 WIB
Permana, Agus. 2012. Pembentukan Protein. Melalui
(http://blog.ub.ac.id/luluatul/2012/06/13/pembentukan-protein/)
diakses
pada 07 September 2014 Pukul 13:43 WIB
Suwarno. 2010. Pembentuk, fungsi dan sumber protein. Melalui
(http://id.shvoong.com/exact-sciences/2001135-pembentuk-fungsi-dan-
sumber-protein/#ixzz2eOwfZjmI/) diakses pada 07 September 2014 Pukul
13:47 WIB
