ENZIMAS Las transformaciones o reacciones químicas de ciertas sustancias que suceden a nivel celular celular en un organismo organismo vivo, están facilitada facilitadass con la presencia presencia de compuesto compuestoss llamados enzimas o catalizadores que participan activamente en estos procesos de cambio regulando el metabolism metabolismoo de la célula. célula. Por ejemplo ejemplo las enzima enzimass se utilizan utilizan para degrada degradarr o digerir los alimentos que comemos; comemos; en el caso del pan la enzima es la amilasa salival o también llamada llamada ptialina. Las enzimas son proteínas especializadas especializadas en la C! C!"L#$#$ de las reacciones biol%gicas. $e trata, pues, de sustancias naturales que se caracterizan por su alto poder catalítico & por su alta especificidad 'por uno o más sustratos(. )l nombre de enzima '*en la levadura*( no se emple% +asta -, pero muc+o antes &a se sospec+aba que ciertos catalizadores biol%gicos intervenían en la fermentaci%n del az/car para formar alco+ol 'de a+í que inicialmente se conocieran como fermentos(. sí en -01, 2erzelius descubri% que el almid%n se +idrolizaba más rápidamente & con más destacee de malta malta 'actualme efic eficie ienc ncia ia,, en una una diso disolu luci ci%n %n de destac 'actualmente nte identifica identificada da como una
enzima(, que en una disoluci%n de ácido sulf/rico. )n -3, 24c+ner, consigui% e5traer las enzimas que catalizaban la fermentaci%n alco+%lica de las células de levadura. 6o obstante +ubo de esperar +asta 378, cuando $umner consigui% purificar & cristalizar por primera vez una enzima, una ureasa, demostrando su naturaleza proteica. )n la actualidad se conocen más de 7999 enzimas diferentes, muc+as de las cuales se +an aislado en forma pura & +omogénea.
1.- CONCEPTO:
$eg/n 2adui :ergal, $alvador dice que : na enzima es un catalizador biol%gico que lleva a cabo reacciones bioquímicas a mu& altas velocidades & con un elevado grado de especificidad; en su ausencia, la ma&oría de las transformaciones químicas requeridas para mantener activas las células tardarían muc+o tiempo en efectuarse o simplemente no procederían.
$eg/n
en comenta comenta que? Las enzimas son proteínas que, debido a su poder de activaci%n específica & de conversi%n de sustratos en productos, tiene actividad catalítica.
)nzima
$ustrato '$(
Producto '$(
Las enzimas son proteínas globulares globulares (por tanto solubles en agua) que actúan como biocatalizadores de las reacciones biológicas.
LA6$ B)=D$ :) E)L=C#:: PD=:C#:$ P=Dvivos L$ )6F#B$ se encuentran en todos los sistemas & +acen posible la vida bien en los organismos Las enzimas tienen todas las características físicas & químicas delas proteínas; las enzimas
adap adapta tado doss a crec crecer er cerc cercaa de 9@C, 9@C, bien bien a 0 @C 'el 'el +omb +ombre re(, (, o cerc cercaa de 99@ 99@C C 'microorganismos encontrados en algunas fuentes termales(. Las enzimas aceleran las reacciones por un factor de entre
12
10
&
20
10
veces de las reacciones no catalizadas
enzimáticamente. demás las enzimas son altamente selectivas para un n/mero limitado de sustratos dado que el sustrato debe de unirse estereoespecífica & correctamente al centro activo antes de que la catálisis se produzca. Las enzimas controlan por lo tanto el sentido de las reacciones dando lugar a productos estereoespecíficos que pueden ser mu& valiosos para los alimentos, la nutrici%n & la salud, o los compuestos esenciales de la vida.
!odos !odos los animales & vegetales, al igual que los +ongos, levaduras & bacterias sintetizas las enzimas; de +ec+o, su acci%n esta estrec+amente ligada con cualquiera de las etapas biol%gicas 'nacimiento, germinaci%n, desarrollo, crecimiento, reproducci%n, senectud,
muerte etc.( de todos los tejidos activos. :ebido a esto, los alimentos contienen una gran variedad de enzimas end%genas que les provocan cambios benéficos & daGinos, además de las que provienen de las distintas contaminaciones microbianas. Por esta raz%n, es mu& importante conocer las diversas actividades enzimáticas de cada producto, para asi obtener ventajas de ellas & evitar los problemas indeseables que puede traer consigo su presencia.
1.1.- MECANISMO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS )n todas las reacciones enzimáticas el sustrato '$( es convertido en producto 'P(. Para ello, en primer lugar, el sustrato se une a la enzima ')(, formándose el complejo enzimaHsustrato ')$(. )l resultado de esta uni%n es que el sustrato se transforma en otra molécula llamada producto, que se separa de la enzima, la cual queda libre para volver a unirse a nuevas moléculas de sustrato. ) I $ HHHHHHHHJ )$ HHHHHHHHHJ HHH HHHHHHJ ) I P La uni%n del sustrato a la enzima tiene lugar en una zona específica de la enzima, que reci recibe be el nomb nombre re de centro activo . )ste constitu&e una parte mu& pequeGa de la molécula enzimática. )n una enzima 'en su cadena polipeptídica( se distinguen tres tipos de aminoácidos?
minoácidos estructurales. $on la ma&oría de los que integran la molécula & son
los que dan forma a la enzima. minoácidos de fijaci%n. $on los que establecen enlaces débiles con el sustrato &
lo fijan. minoá minoácid cidos os catal cataliza izador dores es.. $on aqu aquell ellos os que al estab establec lecer er enlac enlaces, es, déb débile iless o fuertes 'covalentes(, con el sustrato, provocan la rotura de alguno de sus enlaces. $on los responsables directos de la actividad enzimática.
Los aminoácidos de fijaci%n & los catalíticos forman el centro activo de la enzima.
1.2.- CARACTERÍSTICAS ENERALES
Las en!i"a# son catalizadores mu& potentes & eficaces, producidas por las células, sin
embargo no tienen que estar en su interior para actuar como tal. Las reacciones reguladas por enzimas son esenciales para procesos como? respiraci%n, crecimient crecimiento, o, contracci contracci%n %n muscular muscular,, cond conducc ucci%n i%n nerviosa nerviosa,, fotosíntes fotosíntesis, is, fijaci%n fijaci%n de
nitr%geno, desaminaci%n, digesti%n, etc. Kuímicamente son proteínas como cata$i!a%ore#. Las enzimas act/an en pequeGa cantidad & se recuperan indefinidamente. Las reacciones que dependen de enzimas son reversibles & la enzima no interviene en el
sentido de la reacci%n, s%lo acorta el tiempo para llegar al equilibrio. 6o llevan a cabo reacciones que sean energéticamente energéticamente desfavorables, desfavorables, no modifican el
sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecuci%n. n catalizador es una sustancia que acelera una reacci%n química, +asta +acerla
instantánea o casi instantánea. n catalizador acelera la
activaci(n. Las enzimas suelen ser incoloras 'aunque +a& amarillas, verdes, azules, pardas o
rojas.etc.( La ma&oría son solubles en agua o soluciones salinas 'enzimas de las mitocondrías
insolubles en agua. La característica más sobresaliente de las enzimas es su elevada especificidad.
reacci%n
al
disminuir
la
ener&'a
%e
1.).-ESPECI*ICIDAD 1.).-ESPECI*ICIDAD DE LAS ENZIMAS Las enzimas tienen un alto grado de especificidad, &a que s%lo los sustratos que tienen la forma adecuada pueden acoplarse al centro activo. Por ejemplo, la sacarasa s%lo se puede unir a la sacarosa.
)n -39,
)n la actualidad se +a comprobado que en algunas enzimas el centro activo es capaz de modificar su forma para adaptarse al sustrato. )sta idea &a fue postulada por os+land en 31- & se le +a llamado de *a,+#te in%+ci%o *. $eg/n la cual, el centro activo, posee de antemano una cierta complementariedad con el sustrato, pero s%lo se adapta a él al ponerse en contacto. )l proceso sería comparable a c%mo se adapta un guante de cirujano a la mano. )l guante vacío tiene una forma parecida a la mano, pero no la forma e5acta, e5acta, la cual s%lo se adqu adquiere iere una vez puesto puesto en la mano.
1..- *ACTORES /E IN*L/0EN EN LA ACTIIDAD ENZIMTICA Las reacciones catalizadas por enzimas no se producen siempre a la misma velocidad. )ntre los factores que pueden modificar la velocidad de dic+as reacciones se pueden citar las siguientes?
A3 LA CONCENT CONCENTRACIÓ RACIÓN N DEL S/STRA S/STRAT TO La velocidad de una reacci%n enzimática dependerá de la cantidad de sustrato '$( & de la cantidad de enzima ')(. $i en una reacc reacci%n i%n enzimá enzimátic ticaa manten mantenemo emoss const constant antee la con conce centr ntraci aci%n %n de ) & aument aumentamo amoss progre progresiv sivame amente nte la con concen centra traci% ci%nn de $, la veloci velocidad dad de reacci reacci%n %n aument aumentaa rápida rápidamen mente, te, &a que al +ab +aber er más molécu moléculas las de sustra sustrato, to, aumen aumenta ta la probabilidad de encuentro entre $ & ). Pero llega un momento en que, a pesar de que la concentraci%n de $ siga aumentando, la velocidad no varía, es decir, se llega a una
velocidad má5ima 'E má5(. )sto se debe a que todas las moléculas de la ) se encuentra formando el complejo )H$, lo que se denomina #at+raci(n %e $a en!i"a . )ste +ec+o llev% a Bic+aelis & Benten a formular una ecuaci%n para calcular la velocidad de una reacci%n enzimática seg/n las distintas concentraciones de sustrato. M$N E O Emá5 . B I M$N EO velocidad de reacci%n Emá5O velocidad má5ima de reacci%n M$NO concentraci%n concentraci%n de $ BO constante de Bic+aelisHBenten La constante B es la M$N a la cual la velocidad de reacci%n es la mitad de la velocidad má5ima. )sta constante es cara caract cter erís ístic ticaa de cada cada enzi enzima ma & proporciona una idea de la afinidad de la enzima por el sustrato; a menor B, ma&or afinidad, &a que alcanza alcanza antes la velocidad velocidad semiHmá5ima. semiHmá5ima. 43 LA TEMPE TEMPERA RAT T/RA medida que aumenta la temperatura, aumenta también la actividad enzimática. )sto es l%gico, &a que el aumento de temperatura aumenta la movilidad de las moléculas & por tanto, la posibilidad posibilidad de encuentro encuentro enzimaHsustrato. )5iste una temperatura %ptima para la cual la actividad enzimática es má5ima. Pero por encima de ésta, se dificulta la uni%n enzimaHsustrato & además llega un momento 'en general entre 19 & 89QC( en el que la enzima se desnaturaliza & pierde su actividad enzimática.
C3 56 Las enzimas s%lo act/an dentro de unos valores límite de pR. )ntre estos límites, está el pR %ptimo, en el cual la enzima presenta su má5ima eficacia. !raspasados esto límites, la enzima se desnaturaliza, &a que los aminoácidos se ionizan provocando cambios en la estructura tridimensional de la l a enzima.
La ma&or parte de las enzimas poseen un pR %ptimo pr%5imo a la neutralidad. Ra& sin embargo casos como la pepsina del jugo gástrico, cu&o pR %ptimo es de 7, mientras que el pR %ptimo de la tripsina presente en el jugo j ugo pancreático es de ,-.
2.- NOMENCLAT/RA 0 CLASI*ICACIÓN DE LAS ENZIMAS. Los Los nomb nombre ress que que orig origin inal alme ment ntee se dier dieron on a las las enzi enzima mas, s, fuer fueron on a gust gustoo de sus sus descubridores, como por ejemplo la pepsina del jugo gástrico, la tripsina del jugo intestinal, o la ptialina de la saliva. 6ombres que nadan nos indican acerca del tipo de sustrato sobre el que act/an, ni el tipo de reacci%n que catalizan. Posteriormente se les dio nombres que indicaban el sustrato sobre el que actuaban, al que se aGadía el sufijo *Hasa*. sí se nombraron amilasa, sacarasa, lipasa. Pero dado el gran n/mero de enzimas que +an terminado por descubrirse, en la actualidad alrededor de dos mil, +a sido sido precis precisoo adopt adoptar ar una nomenc nomenclat latura ura más más sistem sistemati atizad zada. a. )n esta esta nue nueva va nomenclatura, la primera parte indica el sustrato sobre el que act/a; la segunda el tipo de reacci%n que cataliza, & la tercera & /ltima, el sufijo *Hasa*, específico de todas las enzimas. )jemplo la D6Hpolimerasa. La nomenc nomenclat latura ura recome recomenda ndada da por la Comisi Comisi%n %n #ntern #nternaci aciona onall de )nzim )nzimas as '#)C(, '#)C(, organismo que cataloga las enzimas conocidas, consiste en un c%digo de cuatro n/meros,
que +acen referencia a la clase en que está incluida, a la subclase, a la subdivisi%n & a la enzima concreta de que se trate. Por ejemplo, la malonato coenzimaH transferasa es la enzima 7.-.0.0. unque más precisa, esta nomenclatura no resulta c%moda & se utiliza menos que la anterior. $eg/n el tipo de reacci%n que catalizan las enzimas se clasifican en seis clases?
).- /SOS ).1.- IND/STRIAS LCTEAS Para la elaboraci%n de quesos se utiliza el cuajo del est%mago de las vacas, está formado por la mezcla de las enzimas? quimosina & pepsina. Dompen la caseína de la lec+e & producen su coagulaci%n. La enzima lactasa rompe el az/car de la lec+e llamada lactosa lactosa 'la falta de la enzima enzima provoca trastornos intestinales(.
).2.- EN PANADERÍAS so de la enzima lipo5idasa lipo5idasa para mejorar su amasado, se agrega en forma de +arina de soja o de otras leguminosas. $e aGade enzima amilasa '+arina de malta( para a&udar acci%n levadura. $e pueden utilizar enzimas procedentes de mo+os. Las enzimas proteasas rompen la estructura del gluten & mejora la plasticidad de la masa 'bizcoc+os(.
).).- IND/STRIAS CERECERAS )nzim )nzimaa pap papaí aína na para para rompe romperr prote proteín ínas as prese presente ntess en la cervez cervezaa 'evit 'evitaa qu quee se enturbie(. )nzima bromelaína 'piGa(. )nzimas amilasas 'presente en las maltas( rompen enlaces almid%n para luego actuar la levadura.
)..- OTROS
).7.- DESCRIPCIÓN
:esc scom ompo pone nenn resi residu duos os de az/c az/car ares es de carb carbo+ o+id idra rato toss A.-CAR4O6IDRASAS.H :e super superio iores res.. Las Las princi principal pales es son? son? mila milasas sas 'αHami amilasa, βHamilasa(, Hamilasa(, celulasas, celulasas, disacaridasas & pectinasas. AMILASAS: )l uso más importante es en la producci%n de jarabes. -AMILASA: $e +allan en las glándulas salivales, el páncreas, +ongos, bacterias & la malta, que las contienen en abundancia. :escomponen los almidones & el gluc%geno en de5trinas & disocian lentamente las de5trinas en maltosa & cantidad mínima de glucosa. :estru&en la estructura en cadenas ramificada del almid%n & el gluc gluc%ge %geno. no. Co Conn el tiem tiempo po pued pueden en efect efectuar uar la dest destruc rucci ci%n %n casi casi tota totall del del almid%n. La αHamilasa de malta requiere calcio & puede ser una proteína cálcica. La αHamilasa animal necesita cloruro. La αHamilasa se la designa como enzima licuante &a que al +idrolizar los enlaces químicos del almid%n en una forma de
-
azar, reduce rápidamente la viscosidad de las dispersiones de este polímero. -AMILA -AMILASA: SA: $e +alla en las plantas superiores, los granos la producen en abundancia. La enzima de los granos descomponen totalmente la amilasa & la convierte directamente en maltosa, también descompone la amilo pectina 'la porci%n de cadena ramificada del almid%n( & el gluc%geno, pero su acci%n se detiene donde se ramifica la cadena de +idratos de carbono. Cuando se rompe las cadenas ramificadas de +idratos de carbono entre las ramas 'en presencia de βH amilasa(, la βHamilasa ataca los fragmentos de cadena recta así formados. :e esta manera, las dos enzimas juntas +idrolizan más rápidamente el almid%n que
cualquiera de ellas por separado LAS CEL/LASAS: Comercialmente provienen de spergillus 6íger & !ric+oderma viride & atacan a la celulosa produciendo celuloHde5trinas & glucosa; se +an utilizado en la industria alimentaria alimentaria para ablandar ablandar vegetales vegetales & frutas de tejidos tejidos celul%sicos, al igual que en diferentes productos para facilitar su re+idrataci%n.
LAS DISACA DISACARID RIDASA ASAS S? Las más importantes son
la invertasas
'βH
fructof fructofuram uramida idasa( sa( & la lactas lactasaa 'βHgalactosidasa(, que +idrolizan la sacarosa & la
lactos lactosaa respect respectiva ivamen mente te a sus correspo correspondi ndient entes es monosac monosacári áridos. dos. La #nverta #nvertasa sa se utiliza utiliza en la fabricaci%n de miel artificial artificial & de az/car invertido. invertido. La +idr%lisis +idr%lisis de la lactosa produce una mezcla equimolecular de glucosa & galactosa más dulce que el propio disacárido; La lactasa se usa para controlar la cristalizaci%n de la lactosa en
+elados & así evitar su arenosidad. LAS PECTINASAS? $on un grupo mu& amplio de enzimas que degradan las sustancias pépticas de frutos & vegetales.
4.- LIPASAS.H $u ma&or uso es en lácteos, principalmente en quesos, donde su acci%n es mu& importante para el desarrollo del sabor de estos productos. )5isten varios aditivos comerciales con características organolépticas de derivados lácteos que son producidos por la acci%n de la lipasa sobre la grasa de la lec+e. )n algunas ocasiones las bebidas lácteas lácteas con sabor a c+ocolate adquieren adquieren su sabor característic característicoo a través del uso controlado de estas enzimas.
C.- PROTEASAS.PROTEASAS.-$on sustratos de las porteínasas todas las proteínas e5cepto las queratinasas. La +idr%lisis es ordinariamente mu& lenta. Las proteasas desintegran también péptidos sencillos, pero de ordinario con muc+a lentitud. Los productos superiores de degradaci%n de las proteínas son descompuestos rápidamente. Los aminoácidos pueden ser liberados por acci%n proteolítica. Las proteasas son altamente utilizadas en la industria alimentaria en una gran diversidad de productos. )stas enzimas +idrolizan las proteínas en forma ordenada &a que la ma&oría tienen una cierta especificidad para un determinado enlace peptídico. )5isten 7 tipos de proteasas? las endopeptidasas que +idrolizan los enlaces peptídicos de las proteínas, & las e5opeptidasas que atacan sus aminoácidos terminales. Las preparaciones preparaciones comerciales comerciales de proteasas proteasas son mezclas mezclas de varios tipos de enzimas, por lo que su acci%n proteolítica es mu& diversa. l igual que cualquier otra enzima, el uso de las proteasas requiere de condiciones mu& específicas de temperatura como pR & fuerza i%nica para obtener los resultados r esultados deseados. )ntre las enzimas más importantes tenemos la pepsina, la tripsina, la quimotripsina &
la renina 'de origen animal( & la papaína, la bromelina & la ficina 'de origen vegetal(. est%mago de las terneras. terneras. )s un poderoso agente LA RENINA? $e +alla en el cuarto est%mago coagulador de la lec+e 'pR %ptimo apro5imadamente 1.S(.
LAS PROTEASAS? :e origen microbiano se usan muc+o en la panificaci%n e industrias similares para modificar el gluten & mejorar las propiedades físicas de la masa. n uso mu& importante de las proteasas tienen lugar en el ablandamiento de la carne, que se efect/an con enzimas tanto de origen vegetal como microbiano para
suavizar la carne. LA PAPAÍNA? $e +alla en el láte5 del fruto verde de la papa&a. )s típica de muc+as enzi enzima mass veget vegetal ales es como como la fici ficina na de la lec+ lec+ee de +igu +iguer er%n, %n, la ascle asclepa paín ínaa del del vencet%sigo & la bromelina del ananás. na de sus características es su contenido de grupos $R, de que parece depender la actividad de la enzima. Por o5idaci%n ligera se vuelve inactiva, pero es reactivada por agentes reductores, como la cisteína, RC6 & otros, incluso los grupos $R en las proteínas que están siendo digeridas por las enzimas enzimas parcialment parcialmentee activas. activas. La papaína es relativament relativamentee resistente resistente con el calor, & empleada a temperaturas de 19 a 89@ C, es mu& rápida la prote%lisis. La enzima coagula fácilmente la lec+e. Los microorganismos vivos son atacados rara vez por las proteasas, pero la papaína ataca ciertos cier tos parásitos intestinales 'áscaris( vivos. =tros usos de las proteasas se encuentran en la industria cervecera para evitar el enturbiamiento a bajas temperaturas, &a que la niebla o turbidez de la cerveza se debe a la proteína, los taninos & los carbo+idratos propios de las materias primas con las que se elabora.
D.- L/COSA O8IDASA.- )sta enzima cataliza la reacci%n entre la βH:Hglucosa & el o5ígeno o5ígeno molecular, molecular, formando formando ácido gluc%nico gluc%nico & per%5ido per%5ido de +idr%geno. La glucosa o5id o5idasa asa se +a util utiliz izad adoo para para el análi análisi siss cuan cuanti tita tati tivo vo de gluc glucosa osa en difer diferent entes es industrias como la alimentaria & la farmacéutica. La aplicaci%n más importante de esta enzima es en la eliminaci%n de la glucosa del +uevo antes de su secado o des+idrataci%n. La glucosa o5idasa también se puede utilizar utilizar para eliminar eliminar el o5ígeno o5ígeno contenido contenido en muc+os alimentos; este gas es el iniciador de muc+as de las reacciones de deterioro como cambios en el color & el sabor, por lo cual su eliminaci%n resulta mu& conveniente. catalasa convierte el per%5ido de +idr%geno en agua & o5ígeno; se E.- CATALASA.H La catalasa obtiene comercialmente del +ígado, o bien de microorganismos como Bicrococcus l&sodeiTticeus & . 6íger. $e emplea en la eliminaci%n del per%5ido de +idr%geno
residual que se utiliza en el blanqueado de algunos alimentos, o en la pasteurizaci%n en frío. frío. $e util utiliz izaa para para elim elimin inar ar los los micr microor oorga gani nism smos os daGi daGino noss en lec+ lec+es es cu& cu&oo almacenamiento serán a temperatura ambiente.
).9.- /SOS DE ENZIMAS COMERCIALES EN LA IND/STRIA ALIMENTARIA ALIMENTARIA α-AMILASA
-
)n el pan? Produce +idr%lisis del almid%n. umenta en contenido de az/cares para la fermentaci%n microbiana. )n los cereales, conversi%n de almid%n a de5trinas & az/cares. )n la cerveza, conversi%n de almid%n a maltosa para una fermentaci%n subsecuente. CEL/LOSA )n el café, +idr%lisis de celulosa a glucosa durante el secado de café. INERTASA )n el az/car, conversi%n de sacarosa a glucosa & fructosa en confitería. Lacta#a )n la lec+e, conversi%n de lactosa a galactosa & glucosa en productos lácteos. Li5a#a )n el queso maduraci%n & desarrollo de sabor en quesos. Protea#a )n el queso, coagulaci%n de la caseína & producci%n de sabor. )n la carne, ablandador de carnes. Cata$a#a )n la lec+e, destrucci%n de R7=7 en lec+e pasteurizada en frío. $+co#a oi%a#a )n los +uevos, elimina glucosa en la des+idrataci%n de +uevos $+co#a i#o"era#a )n los jarabes, producci%n de fructosa a partir de glucosa Pe5tina#a# )n los
).;.- ENZIMAS COMO ÍNDICE DE CONTROL DE CALIDAD )l control de calidad de ciertos alimentos se puede llevar a cabo rutinariamente de manera indirecta a través del análisis de la actividad de ciertas enzimas; la presencia o la ausencia ausencia de algunas algunas enzimas enzimas en particular particular se relaciona relaciona con con una determin determinada ada condici%n microbiol%gica o química de un producto.
A.- PASTE/RIZACIÓN PASTE/RIZACIÓN
$e usa la fosfatasa alcalina para verificar la efectividad de la pasteurizaci%n de la lec+e ; la finalidad de este tratamiento tratamiento térmico que se lleva a cabo a ° C durante 1 minuto minuto,, es la de destru destruir ir el bacil baciloo de la tubercul tuberculosis osis así como como la Coe5i Coe5iela ela 2urnetti 2urnetti causante causante de la la fiebre fiebre K. )ste )ste calentami calentamiento ento también también es suficie suficiente nte para inactivar a la fosfatasa alcalina.
4.- CONTAMINACIÓN MICRO4IANA Para esto esto se ocupa ocupa la la catala catalasa sa &a que que esta esta enzima enzima es const constitu itu&en &ente te de alguna algunass bacterias aer%bicas & su n/mero se incrementa con el n/mero de microorganismos presentes por lo que se usa para medir la cantidad de poblaci%n microbiana en diversos casos como el de derivados cárnicos. C.- ESCALDADO :adaa su resiste :ad resistenci nciaa térm térmica ica se +a usado usado como como indi indicado cadorr de la eficie eficienci nciaa del escaldado escaldado de algunos algunos producto productoss vegetales; vegetales; sin embarg embargoo en algunos algunos casos se +a suger sugerid idoo
medi medirr la lipo lipo5i 5igen genasa asa,, por consi conside derar rarse se un méto método do más más efici eficient ente. e.
Inverta#a#: Pasteurizaci%n de Cervezas A"i$a#a#: :eterminaci%n de un calentamiento e5cesivo de mieles E#tera#a#: #ndicativo de destrucci%n de +ongos N- aceti$ < D-$+coa"ini%a#a: #ndicativo de destrucci%n de $almonella en +uevo. De#=i%ro&ena#a: Contaminaci%n microbiana en lec+e. Las enzimas más importantes que se utiliza como índice de control de calidad son los siguientes? - A"i$a#a.H Pasteurizaci%n de +uevos. - Cata$a#a.H Bastitis en vacas. sandoo indi indica cador dores es como como azul azul de meti metile leno no & resaz resazuri urina na.. - De=i%ro&ena#a.H sand
-
Contaminaci%n microbiana en lec+es. *o#>a o#>atta#a a$c a$ca$ina.H decuada pasteurizaci%n de la lec+e. Inverta#a.H Pasteurizaci%n de la cerveza. Peroi%a#a.H #ntensos tratamientos térmicos de la lec+e. Pero eroi%a# %a#a ? ca cata$ ta$a#a a#a.H !ratamientos térmicos de frutos & vegetales enlatados, contaminaci%n de +ongos en frutas secas.
.- 4I4LIORA*ÍA
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