En esta presente práctica de laboratorio titulada aminoácidos y proteínas, se realizó la preparación de la solución de albúmina (proteína de la clara de huevo), disolviéndolo con agua para luego filtrarlo a través de una capa de algodón. Con esta solución de albumina se realizó ensayos de coloración y de precipitación. Para las reacciones de coloración, se efectuó la prueba de Biuret donde se le añadió a la solución de albumina NaOH y posteriormente sulfato de cobre hasta obtener un color purpura violeta. La siguiente prueba realizada fue la reacción xantoproteica, donde en un tubo de ensayo se añadió ácido nítrico concentrado a la solución de albumina para luego ser sometido al calor y observar un precipitado amarillo que con el tiempo se disuelve. Para neutralizar se empleó NaOH cambiando a una coloración anaranjada. Para terminar esta primera parte, se realizó la reacción de la ninhidrina donde se forma un compuesto violáceo, se le añadió este reactivo a la solución de albumina y se sometió al calor y finalmente se le añadió ácido acético y cloroformo. Para las reacciones de precipitación, se efectuó reacciones con sales metálicas donde se añadió a tres soluciones de albumina un ligero exceso de sulfato de cobre, cloruro de bario y acetato de plomo respectivamente, todos al 5 %. También se efectuó reacciones con sales neutras, donde a una solución de albumina se le añadió el reactivo de millón, se separó la solución liquida y a ésta se le añadió hidróxido de sodio y sulfato de cobre donde se observó una coloración azulada. Finalmente se realizó la precipitación de reactivos alcaloides, donde a dos tubos de ensayo con solución de albumina se le añadió respectivamente 6 gotas de solución de ácido pícrico y 6 gotas de ácido fosfomolíbdico. A continuación los detalles de informe.
1
Las proteínas son sustancias orgánicas que contienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Están compuestas de aminoácidos, sus unidades más simples, algunos de los cuales son esenciales para nuestro organismo; es decir, que necesariamente han de ser ingeridos junto con la dieta, ya que el cuerpo no es capaz de producirlos por sí solo. Las funciones de las proteínas son las siguientes:
Plástica, estructural o de construcción: forman parte de las estructuras corporales, suministran el material necesario para el crecimiento y la reparación de tejidos y órganos del cuerpo. ej. La queratina está presente en la piel, las uñas y el pelo; el colágeno está presente en los huesos, los tendones y el cartílago, y la elastina, se localiza fundamentalmente fundamentalmente en los ligamentos.
Reguladora: algunas proteínas colaboran en la regulación de la actividad de las células. Ciertas hormonas son de naturaleza proteica (insulina, hormona del crecimiento.),
muchas
enzimas
son
proteínas
que
favorecen
múltiples
reacciones orgánicas y algunos neurotransmisores tienen estructura de aminoácido o derivan de los aminoácidos y regulan la transmisión de impulsos nerviosos.
Defensiva: forman parte del sistema inmunológico o defensas del organismo (anticuerpos, inmunoglobulinas). Intervienen en procesos de coagulación: fibrinógeno, trombina. Impiden que al dañarse un vaso sanguíneo se pierda sangre.
2
Transporte de sustancias: transportan grasas (apoproteínas), el oxígeno (hemoglobina), también facilitan la entrada a las células (transportadores de membrana) de sustancias como la glucosa, aminoácidos, etc.
Energética: cuando el aporte de hidratos de carbono y grasas resulta insuficiente para cubrir las necesidades energéticas, los aminoácidos de las proteínas se emplean como combustible energético (1 gramo de proteína suministra 4 Kcal).
De todo esto se deduce que "el hambre no debe saciarse sólo a base de proteínas", ya que estas se emplearán como fuente de energía y no para construcción
de
tejidos
y
otras
funciones
fundamentales
para
el
buen
funcionamiento de nuestro cuerpo.
3
Son las moléculas más diversas, complejas y de mayor tamaño presentes en la célula. Contienen carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y usualmente azufre. En algunas proteínas pueden encontrarse unidos diferentes tipos de sustancias químicas llamadas grupos prostéticos, estos incluyen carbohidratos, lípidos, grupos fosfato, el grupo hem que contiene hierro e iones metálicos tales como el cobre y el zinc. Las proteínas tienen formas tridimensionales que son necesarias para su función específica. Las
proteínas
son
polímeros
constituidos
por
monómeros
denominados aminoácidos proteicos o naturales, los cuales son 20. Cada uno de ellos posee un grupo amino -NH2 y un grupo carboxilo -COOH unidos al mismo átomo de carbono alfa (Figura 1), se diferencian entre sí por el tamaño de sus cadenas laterales. Los aminoácidos se agrupan en cuatro categorías según las propiedades de sus cadenas laterales (Figura 2) así:
(Fig. 1) Estructura básica de los
(Fig. 2) 5 de los 20 aminoácidos. Obsérvese
aminoácidos evidenciándose los grupos
la diferencia en composición en el grupo
funcionales (Grupo carboxilo y amino) y el
radical.
grupo radical (R)
Los diferentes aminoácidos se polimerizan en el interior de las células para constituir péptidos y 4
proteínas de acuerdo con la información genética razón por la cual la polimerización se realiza con la participación de enzimas específicas y requiere del concurso del ARN y de los ribosomas para llevarse a cabo. Este proceso de inicia con una reacción de condensación entre el grupo carboxilo del primer aminoácido
con
el
grupo
amino
del
segundo
para
formar
un enlace
peptídico o amida (Figura) con la eliminación de una molécula de agua. El compuesto resultante es un dipéptido, el cual puede formar un segundo enlace peptídico entre su grupo carboxilo terminal y el grupo amino de un tercer aminoácido dando lugar de nuevo a una molécula de agua y originando un tripéptido.
Se considera como estructura primaria a la
secuencia
lineal
específica
(sin
ramificaciones) de aminoácidos de una cadena
polipeptídica
resultado
de
la
la
cual
traducción
es
el
de
la
información genética contenida en la secuencia de nucleótidos del ADN. La importancia desde el punto de vista químico de la estructura primaria, radica en la secuencia de los grupos laterales de los aminoácidos (cadenas laterales, R) dado que es el componente variable de la molécula que proporciona la identidad a la cadena. Por otra parte, el significado biológico de esta secuencia se basa en el control que ella ejerce en la organización de los niveles de complejidad superiores de la estructura proteica ya que esta permitirá en última estancia la determinación de su actividad biológica, es decir, la secuencia de aminoácidos tiene la información
necesaria
para
que
la
molécula
adopte
una
conformación
tridimensional adecuada.
5
Consiste en el enrollamiento de la cadena peptídica sobre su propio eje para formar una hélice o alguna otra estructura tridimensional específica. La estructura secundaria más común es la a-hélice (alfa), la cual se caracteriza por formar una estructura geométrica en espiral, muy uniforme, en la que cada vuelta está constituida por 3,6 aminoácidos.La hélice se mantiene mediante puentes de hidrógeno entre el hidrógeno del grupo amino del enlace peptídico de un aminoácido y el grupo carboxilo del enlace peptídico de otro. Dentro de este grupo se pueden mencionar proteínas como el colágeno, la queratina, elastína (Figura). Otro tipo común de estructura secundaria es la hoja ß plegada, que se caracteriza por presentarse de forma aplanada y extendida, además posee un máximo de enlaces de hidrógeno entre los enlaces peptídicos. Esta estructura consta de varias cadenas peptídicas que permanecen enfrentadas y se mantienen juntas con enlaces de hidrógeno en un arreglo a manera de zig-zag. La estructura laminar formada le confiere flexibilidad más no elasticidad (Figura). Debido a que toda cadena polipeptídica tiene un extremo C-terminal en una dirección y un extremo N- terminal en la otra, dos cadenas enlazadas con hidrógeno y una al lado de la otra pueden correr en la misma dirección, paralelas, o en dirección opuesta, antiparalela. Un ejemplo de estas proteínas es la fibroína de la seda.
Es raro para una proteína entera permanecer con la estructura de a-hélice u hoja ß-plegada. La
mayoría
de
tridimensionales
ellas
adquieren
complejas
formas
denominadas
estructuras terciarias, debido a que mientras la secundaria
trata
fundamentalmente
de
la
conformación de los aminoácidos adyacentes de la cadena polipeptídica, la estructura terciaria describe la conformación
6
definitiva y específica de la proteína. Durante el enrollamiento de la cadena peptídica, para dar origen a la estructura terciaria, los puentes de hidrógeno y las interacciones iónicas e hidrofóbicas entre una parte de la cadena y otra son las fuerzas que mantienen los pliegues en posición espacial correcta. Por otra parte, los puentes disulfuro (-S-S-) que se forman entre los aminoácidos de cisteína pueden acercar partes que se hayan distantes en una proteína, de hecho algunos sitios activos de enzimas están constituidos por ellos. Además, en la proteína también se forman algunos otros enlaces covalentes para mantener su estructura terciaria que por lo general es globular. Una proteína puede presentar más de un dominio, a menudo interconectados por un segmento polipeptídico carente de estructura secundaria regular (Figura) y alternativamente estar separados por una hendidura o una región menos densa en la estructura terciaria de la proteína. Los diferentes dominios de una proteína pueden gozar de movimiento relativo que está asociado con una función. Así por ejemplo, en la enzima hexoquinasa, el sitio activo de unión del sustrato glucosa está en una hendidura entre dos dominios, cuando la glucosa se une a la hendidura, los dominios colindantes se cierran sobre el sustrato, atrapándolo para la fosforilación.
Como
se
mencionó
anteriormente
muchas
proteínas tienen dos o más cadenas plegadas de polipéptidos
(subunidades)
estructura
terciaria.
para En
formar
su
la estructura
cuaternaria se consideran moléculas proteicas superiores a los 50 mil daltons en donde las subunidades constitutivas pueden ser idénticas o diferentes y se asocian para formar dímeros, trímeros y tetrámeros. En algunos casos las cadenas aisladas son inactivas, pero en otros pueden cumplir la misma función que el complejo, aunque con diferente cinética. El ejemplo más conocido es la hemoglobina en donde las interacciones hidrofóbicas, los enlaces de hidrógeno y los enlaces iónicos ayudan a mantener las cuatro subunidades juntas
7
para formar una molécula funcional, así cada subunidad de hemoglobina se pliega de manera similar a la
estructura terciaria de mioglobina. Dado que la
hemoglobina dentro de los glóbulos rojos está constituida por dos cadenas alfa y dos cadenas beta (Figura) que permiten tomar una molécula de oxígeno, para "atrapar" moléculas adicionales de oxígeno, las cuatro subunidades cambian ligeramente su conformación y los enlaces iónicos se rompen para exponer las cadenas y facilitar esta función.
La
función
de
las
proteínas
depende
de
la
conformación que tienen y viene determinada por la secuencia de aminoácidos. Al organizarse una proteína se manifiesta de formas diferentes que presentan disposiciones características en
determinadas
condiciones
fisiológicas,
pero
al
cambiar
el
entorno fisiológico como temperatura, acidez, alcalinidad, presencia de alcohol o urea; pierden el tipo de conformación original, sus funciones
óptimas y sus
propiedades físicas y químicas, las consecuencias inmediatas que ocurren son la disminución drástica de la solubilidad de la proteína, acompañada frecuentemente de precipitación; la pérdida de todas sus funciones biológicas y la alteración de sus propiedades hidrodinámicas. Ejemplo de ello es al cocinar un huevo o al hervir la leche y dejarla enfriar cuando se forma la nata en ella. El cambio de pH produce cambios en las interacciones electrostáticas entre las cargas de los radicales de los aminoácidos. La modificación de la temperatura puede romper puentes de Hidrógeno o facilitar su formación. Cuando
el cambio de
estructura
llega
a ser reversible,
el proceso
se
llama desnaturalización. Un ejemplo de ello se puede observar en el tratamiento denominado hemodiálisis donde la sangre del paciente se pasa a través de una maquinaria externa (circuito de diálisis), a una membrana semipermeable de la máquina, con el fin de separar sales que el organismo enfermo ya no puede hacerlo, la máquina extrae cierta cantidad de sangre que debe cambiarse por el
8
líquido de reposición, la máquina limpia entonces la sangre y ya limpia regresa al cuerpo vía el circuito. Al dializar el exceso de sales, las subunidades separadas de la hemoglobina se han reasociado y la proteína se ha desnaturalizado volviendo a ser plenamente activa para seguir trabajando en el organismo.
En un tubo de ensayo coloque 3 mL se solucion de albumina, luego 1 mL de acido nítrico concentrado.
Someter al calor hasta disolver el precipitado formado. Enfriar exteriormente.
Añadir hidroxido de amonio gota a gota hasta que la solucion se torne naranja.
9
5 mL de solucio n de albúmi na
0,5 mL de solucio n de ninhidri na al 5%.
Llevar a baño maría hasta que desarrole un color púrpura.
Añadir 1 gota de ácido acético y 1 mL de
Técnica:
10
A tres tubos de ensayo se le agrega aproximadamente
1 ml de solución de
albumina, luego un ligero exceso de: Sulfato de cobre al 5% al primero, Cloruro de Bario al 5% al segundo y Acetato de Plomo al 5% al tercero, se observan los resultados
11
Figura: Reactivos utiliados en la experiencia
12
13
Cuando se añadió
Al calentar se forma un
Finalmente se disuelve
ácido nítrico.
precipitado amarillo.
por completo.
Se observa una coloración púrpura luego de someter al calor. Cuando se añadió el ácido acético se observó cierta turbidez. Finalmente cuando se agregó cloroformo, inmediatamente se desplazó hacia el fondo del tubo con una coloración casi naranja.
14
Precipitado Turquesa
Incoloro
Blanquecino
Figura: resultados de la albumina con CuSO 4(ac) , BaCl2(ac) y CH3COOPb (ac) (todos al 5%) , respectivamente
15
16
Se observa como
Se observa como resultado
resultado final una
final una solución con
Esta reacción se usa para detectar la presencia de proteínas solubles en una solución. Los anillos fenilo que contengan un grupo activante pueden ser nitrados produciendo un compuesto amarillo.
Generalmente, se forma primero un
precipitado blanco que cambia a amarillo al calentarlo. El color se empieza a tornarse anaranjado cuando la solución se vuelve básica.
La prueba da resultado positivo en aquellas proteínas con aminoácidos portadores de grupos bencénicos, tirosina, fenilalanina y triptófano, obteniéndose
nitrocompuestos
de
color
amarillo,
que
se
vuelven
anaranjados en medio fuertemente alcalino (formación del ácido pirámico o trinitrofenol).
El resultado nos indica que hay presencia, en la proteína (Albúmina de 17
La ninhidrina (hidrato de tricetohidrindeno), un agente oxidante poderoso, muy sensible que reacciona con todos los
-aminoácidos a un pH entre 4 y 8 para dar
α
un compuesto de color púrpura. Cuando la ninhidrina reacciona con un aminoácido, la cadena lateral se pierde en forma de aldehído, produciendo un tinte color violeta-púrpura, entre más intenso sea el color mayor es la concentración de aminoácidos.
La prueba de ninhidrina se utiliza para detectar y cuantificar la cantidad de aminoácidos libres.
Este tipo de reacciones tenemos las denominadas Reacciones de Metátesis, donde todas las sales metálicas desplazan a los hidrógenos y debido a la afinidad de los hidrógenos con los iones presentes provenientes de las sales metálicas y forma los respectivos ácidos. En caso de los complejos de los compuestos metálicos estos precipitan por conceptos de energía reticular, debemos recordar que aquellos elementos con alta energía reticular son más estables que aquellos que tienen baja energía reticular, y que precisamente precipitan aquellos que tienen alta energía reticular. Se utilizó reactivo en exceso con la finalidad de favorecer la reacción a los productos y así apreciar la formación de los respectivos coloresEn el caso de nuestra experiencia la albúmina formara proteinatos de obre, bario y plomo después de haber reaccionado con e sulfato de cobre, cloruro de bario y acetato de plomo.
18
Elácido pícrico, es un poderoso agente precipitante de proteína. Puede afectar tanto a los puentes salinos como a los de hidrógeno. Estos ácidos disminuyen el pH del medio cuando las proteínas tienen cargas positivas netas. Estos cationes proteicos forman complejos con iones cargados negativamente para formar proteína-picrato, y de esto seforma un precipitadofloculento espeso.
19
Se logró reconocer a los aminoácidos conformantes de la proteína de albúmina mediante diversas reacciones de coloración y precipitación.
Cuando las proteínas se tratan por ácido nítrico concentrado dan una coloración amarilla que pasa a naranja por adicción de amoniaco. Se debe a los núcleos aromáticos que se nitran formando ácidos pícrico y después de amonio por el amoniaco.
Las manchas amarillas en la piel se causan por el ácido nítrico son el resultado de una reacción xantoproteica.
Debido a su carácter anfótero, las proteínas reaccionan con los ácidos y con las bases. Los ácidos proteicos y álcali proteicos son insolubles en agua y en solución de sales neutras y se disocian en los ácidos y en las bases diluidas, pero precipitan en medio neutro.
20
A diferencia de los aminos y ácidos carboxílicos, los aminoácidos son sólidos cristalinos no volátiles que se funden con descomposición a temperaturas relativamente elevadas.
Son insolubles en disolventes no polares, como éter de petróleo, benceno o éter.
En el ensayo con la ninhidrina, sino cambia la coloración a púrpura cuando se somete al calor, se añade una mínima cantidad de ninhidrina sólido al tubo de ensayo para observar la respectiva coloración.
21
Autino, Romanelli, Ruiz. INTRODUCCION A LA QUIMICA ORGANICA. Editorial de la Universidad de La Plata. Primera edición, 2013. Págs. 330335.
Silvia
Quesada
Mora,Manual
de
experimentos
de
laboratorio
para
bioquímica, editorial universidad estatal a distancia, Págs. 29-32
Robert ThorntonMorrison,RobertNeilsonBoyd, Química orgánica, Tercera Edición, Págs. 1336-135
Rodríguez-Sotres, Rogelio. La estructura de las proteínas. Consultado el 11/1/2002.
Leninhger Principios de bioquímica, Omega, Barcelona, 2000.
Rodríguez-Sotres, Rogelio. La estructura de las proteínas. Consultado el 11/1/2002. http://depa.pquim.unam.mx/proteinas/estructura/index.html
J Burton, “Química Orgánico yBioquímica” Pág 253-257 Gibaja Oviedo Segundo “Guía para el análisis de los compuestos del carbono”. UNMSM, Segunda Edición Pág 147 -149
o
http://www.bioquimica.dogsleep.net/
o
http://quimicadesexto2012.blogspot.com/
o
http://santiynicoquimica.blogspot.com/
o
http://www.euroschool.lu/
COMENTARIOS
-
Causa irritación a las vías respiratorias, los síntomas pueden incluir tos, dolor de garganta y dificultad para respirar.Trasladar al aire fresco. Si
22
no respira, dar respiración artificial. Si la respiración es difícil, dar oxígeno. -
El polvo puede causar irritación. El contacto puede causar conjuntivitis, ulceración, o nubosidad de la córnea. Lavar los ojos inmediatamente con abundante agua durante al menos 15 minutos, abriendo y cerrando los párpados ocasionalmente.
-
Puede causar irritación y picazón. Limpie el exceso de material de la piel luego lave inmediatamente la piel con abundante agua durante al menos 15 minutos. Puede causar quemaduras dolorosas en la boca, el esófago y el estómago. Provocar el vómito inmediatamente con indicación de personal médico.
-
Una inhalación aguda de este producto produce estornudos, ronquera, laringitis, problemas para respirar, irritación del tracto respiratorio y dolor del tórax. En caso de que la víctima no tenga pulso, proporcionar rehabilitación cardiopulmonar; si no hay respiración, dar respiración artificial y si ésta es dificultosa, suministrar oxígeno y sentarla.
-
Produce irritación, dolor, lagrimeo, erosión de la córnea e incluso, ceguera. Lavarlos con agua tibia corriente de manera abundante, hasta su eliminación total.
-
Para la piel, es peligroso tanto líquido, como en forma de vapor. Causa quemaduras severas, la piel adquiere un color amarillo y se presenta dolor y dermatitis. Lavar cuidadosamente el área afectada con agua corriente de manera abundante.
-
Se producen quemaduras en boca, esófago y estómago, hay dolor estomacal y debilitamiento. Si la víctima está consciente, lavar la boca con agua corriente, sin que sea ingerida. No inducir el vómito ni tratar de neutralizarlo.
-
Si es inhalado: si aspiró, mueva la persona al aire fresco. Si no respira, administrar respiración artificial.
23
-
En caso de contacto con la piel: quítese inmediatamente la ropa y zapatos contaminados. Eliminar lavando con jabón y mucha agua.
-
En caso de contacto con los ojos: lávese a fondo con agua abundante durante 15 minutos por lo menos y consulte al médico.
-
Si es tragado: no provocar vómitos. Nunca debe administrarse nada por la boca a una persona inconsciente. Enjuague la boca con agua.
-
Es un producto combustible por lo que se debe evitar su uso a llama abierta, se presenta en estado sólido cristalino de color amarillo pálido.
-
Su inhalación produce en el ser humano tos y dolor de garganta, para evitar estos efectos se debe contar con protección respiratoria y la mejor forma de evacuación seria sacar al individuo al aire y mantener reposo.
-
En caso exposición con la piel puede producir enrojecimiento, para esto se debe prevenir usando guantes protectores o traje de protección.Los primeros auxilios que se deben tomar son deshacerse de la ropa contaminada y aclarar la piel con abundante agua o ducharse.
-
En contacto con los ojos puede causar enrojecimiento, para su protección se debe tener en cuenta el uso de gafas de seguridad, la forma de reducir estos síntomas seria enjuagar con abundante agua durante varios minutos, después consultar a un médico.
-
En caso de ingestión puede causar quemaduras en el tracto digestivo su mejor forma de prevención seria no comer, no beber ni fumar durante el trabajo con este.
-
Es un producto inflamable, considerado altamente riesgoso y estable a condiciones normales.
-
Su ingesta puede producir quemaduras severas en el tracto respiratorio y digestivo, puede producir vómito con sangre y mucosa, severo dolor
24
abdominal. La caída rápida de la presión sanguínea indica efecto gástrico y perforación del esófago. El daño del estómago y esófago puede avanzar por 2 a 3 semanas. La muerte puede ocurrir por peritonitis después de 1 mes de ingestión. Cuando el paciente se recupera de los efectos inmediatos, contracción del esófago puede ocurrir semana, meses o varios años después. -
El polvo o niebla puede ocasionar síntomas del tracto respiratorio, sofoco, tos, dolor de la nariz y la boca y garganta. Si las cantidades inhaladas son grandes se puede presentar edema pulmonar y quemaduras en las membranas mucosas en un período latente de 5 a 72hrs. Síntomas: tensión en el pecho, disnea, cianosis, salivación espumosa y desvanecimiento.
-
El contacto directo con el sólido o solución puede causar dolor o quemaduras posiblemente severas en el ojo. El grado del daño depende de la concentración y duración del contacto, puede causar edema, destrucción y opacificación del epitelio corneal e iritis.
-
El contacto directo de la piel con la solución puede causar sensación de irritación severa en horas siguientes al contacto. La extensión del daño depende de la duración del contacto. La piel puede causar ulceración. Se presenta dolor y quemaduras en general.
Riesgos a la salud: Está clasificado como moderadamente tóxico, sin embargo está considerado como posible carcinogénico humano. Una probable dosis letal para humanos es de 0.5 a 5 g /Kg. Sin embargo, se sospecha que es carcinógeno para humanos. Puede causar una muerte rápida, atribuida a paro cardiaco y una muerte lenta por daño al hígado y riñón. Debe evitarse que personas alcohólicas, con problemas graves nutricionales, de hígado, riñón y sistema nervioso central, utilicen este producto. Inhalación: Los signos de intoxicación aguda con vapores de cloroformo, en general, son: depresión respiratoria, neumonitis química, edema pulmonar, acidosis metabólica, depresión del sistema nervioso central, dolor de cabeza, 25
fatiga, adormecimiento y pérdida del equilibrio. Se ha informado, también de arritmias y paro cardiacos. Por este medio se tienen riesgos particularmente para hígado y riñones, ya que el cloroformo tiende a alojarse en los tejidos de estos órganos, uniéndose covalentemente a macromoléculas celulares. La ingestión de alcohol, potencializa la toxicidad de los vapores de cloroformo. Su poder como anestésico se presenta a concentraciones entre 10000 y 15000 ppm, mientras que entre 15000 y 18000 puede ser fatal por paro respiratorio. Contacto con ojos: Ocasiona conjuntivitis, e, incluso, quemaduras dolorosas, ya sea en forma de vapor o líquido. Contacto con la piel: No hay una absorción significativa a través de la piel. Ingestión: Provoca náusea, vómito, salivación, anorexia, irritación gastrointestinal y daño a hígado y riñones. Carcinogenicidad: Se ha encontrado que es un carcinogénico en ratas y ratones y se sospecha que es un carcinógeno humano a largo plazo y debe ser reemplazado por otros disolvente, cuando sea posible. Mutagenicidad: Se tienen resultados negativos en algunos estudios realizados con Salmonella typhimurium. Riesgos reproductivos: Es teratogénico para ratas y ratones y altamente tóxico al feto por inhalación en experimentos con estos mismos animales. También ha estado implicado en desordenes similares en humanos, por lo que se recomienda que las mujeres embarazadas no tengan contacto con este producto.
Contacto con la piel: Provoca irritación de la piel. El contacto prolongado con la piel, especialmente si la piel está mojada o húmeda, causa necrosis. El contacto produce irritación, lagrimeo y ardor. Puede causar conjuntivitis. Inhalación: Causa irritación del tracto respiratorio. Puede causar efectos similares a los descritos para la ingestión. Ingestión. Nocivo si se ingiere. Puede causar daño renal. Los iones de bario son un veneno que causa estimulación y parálisis muscular.
26
Los síntomas iníciales son gastrointestinales, como náuseas, vómitos, cólicos y diarrea, seguida de la estimulación muscular general y del miocardio con hormigueo en las extremidades. El cloruro de bario afecta a los músculos (especialmente los músculos lisos de las vías respiratorias y el sistema cardiovascular).
27
: El plomo se puede absorber a través del sistema respiratorio. La irritación local del bronchia y los pulmones pueden ocurrir y, en casos de la exposición aguda, los síntomas tales como gusto metálico, pecho y dolor abdominal, y los niveles crecientes de la sangre de plomo pueden seguir. ¡VENENO! Los síntomas del envenenamiento del plomo incluyen el dolor y los espasmos abdominales, náusea, vomitando, dolor de cabeza. El envenenamiento agudo puede conducir a la debilidad del músculo, “línea del plomo” en las gomas, gusto metálico, pérdida definida de apetito,insomnio, los vértigos, los altos niveles del plomo en sangre y orina con choque, coma y muerte en casos extremos. : El plomo y los compuestos de plomo se pueden absorber a través de la piel en la exposición prolongada; los síntomas del plomo que envenenan descritos para la exposición de la ingestión pueden ocurrir. Los períodos del cortocircuito del excedente del contacto pueden causar la irritación, la rojez y el dolor locales. : La absorción puede ocurrir a través de tejidos finos del ojo pero los peligros más comunes son irritación local o abrasión.
28
