LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA SISTEM RESPIRASI
Disusunoleh :Kelompok 7 Arum Sangmurdiasih
(2012730012)
Fachrulrozi
(2012730036)
Fitra Reza Nugraha
(2012730044)
FitriMalisa
(2012730045)
Indah EkaRahmawati
(2012730052)
NublahNurAmalinaSlamet
(2012730071)
Muhammad RizkiPahlevi
(2012730060)
RizkyNugraha
(2012730089)
WaraRasyiati
(2012730107)
PROGRAM STUDI PENDIDIKAM DOKTER FAKULTAS KEDOKTERAN DAN KESEHATAN UNIVERSITAS MUHAMMADIYAH JAKARTA 2012-2013
KATA PENGANTAR
Alhamdulillah, puji dan syukur penulis panjatkan kehadirat Allah SWT karena berkat rahmat dan karunia-Nya, kami dapat menyelesaikan Laporan Biokimia Sistem Respirasi. Penulisan laporan ini diajukan dalam rangka untuk memenuhi salah satu tugas praktikum. Kami menyadarilaporanini masih jauh dari kesempurnaan baik dari segi isi, penulisan, maupun pewajahan. Oleh karena itu, atas segala kekurangannya mohon diberikan kritik dan saran yang untuk membangun, guna perbaikan selanjutnya. Kami ucapkan terima kasih atas materi dan bimbingan selama Praktikum berlangsung kepada : dr. Nur Asikin. Serta kami ucapkan terima kasih kepada instansiterkaityang telahmembantu kami mempersiapkan alat dan bahan saat praktikum dilaksanakanserta kepada teman-teman yang memberikan dukungan dan support. Semoga Laporan Laporan ini bermanfaat bagi seluruh Mahasiswa Fakultas Fakultas Kedokteran Universitas Muhammadiyah serta bisa dijadikan bahan bacaan untuk menambah ilmu pengetahuan kita.
Jakarta, April 2013
Penulis
PENDAHULUAN Hemoglobin merupakan protein yang terdapat di dalam sel darah merah (SDM)/ Red Blood Cell (RBC) dan berfungsi antara lain untuk : 1. Mengikat dan membawa oksigen dari paru-paru ke seluruh jaringan tubuh 2. Mengikat dan membawa karbondioksida dari seluruh jaringan tubuh ke paru-paru 3. Memberi warna merah pada darah 4. Mempertahankan keseimbangan asam basa dari tubuh Hemoglobin merupakan protein tetramer kompak yang
setiap monomernya terikat pada
gugus prostetik heme dan keseluruhannya mempunyai berat molekul 64.450 Dalton. Darah mengandung 7,8 sampai 11,2 mMol hemoglobin monomer/L (12,6 sampai 18,4 g/dL) tergantung pada umur dan jenis kelamin individu. Hemoglobin dapat mengikat 4 atom oksigen per tetramer (satupadatiap subunit heme). Atom Oksigen terikat pada atom , yang terdapat pada heme, pada ikatan koordinasi kelima. Hemoglobin
yang
terikat
pada
oksigen
disebut
hemoglobin
teroksigenasi
atau
oksihemoglobin ( ), sedangkan hemoglobin yang telah melepaskan oksigen disebut deoksihemoglobin (Hb). Hemoglobin juga dapat mengikat gas hasil pembakaran yang tidak sempurna yaitu Karbonmonoksida Karbonmonoksida (CO) dan disebut disebut Karbonmonoksida hemoglobin hemoglobin (HbCO). Ikatan Hb dengan CO 200 kali lebih kuat daripada ikatan Hb dengan oksigen oksigen dan akibatnya Hb tidak dapat lagi mengikat, membawa dan mendistribusikan oksigen ke jaringan. Dalam keadaan lain, muatan atom Fe yang yang terdapat pada pusat heme dapat terjadi karena oksidasi
oleh
senyawa-senyawa
pengoksidasi.
Hemoglobinnya
disebut
hemoglobin
teroksidasi atau methemoglobin (MetHb) atau Hb ( . Dalam bentuk ini Hb tidak dapat mengikat oksigen atau kehilangan fungsinya yang amat penting.Beberapa derivate dari Hb, misalnya oksiHb, Hb, dan HbCO dapat dibedakan dengan melakukan pengenceran, dan pada pengenceran ini oksiHb terlihat berwarna merah kekuning-kuningan, Hb berwarna merah kecoklatan dan HbCO berwarna merah terang (carmine tint). Untuk lebih jelas lagi setiap derivate Hb dapat pula dibedakan dengan menggunakan spektoskop, yaitu suatu teknik berdasarkan perbedaan absorpsi warna-warna warna-war na tertentu dari spectrum spect rum cahaya putih. Bila suatu larutan berisi suatu zat warna diletakkan antara alat tersebut dan sumber cahaya, maka akan terlihat daerah (pita) berwarna hitam pada bagian spectrum tempat terjadinya penyerapan warna tersebut. Dengan menentukan letak serta intensitas pita-pita absorpsi itu, maka dapat
ditemukan pigmen apa yang sedang diperiksa itu. Pada spektroskop yang tidak dilengkapi dengan skala panjang gelombang cahaya, letak pita
absorpsi itu ditentukan dengan dengan
membandingkan dengan garis-garis fraunhofer itu akan terletak pada perkiraan : B = 687 mu, C = 656 mu, D = 589 mu, b = 517 mu, F = 486 mu, dan G = 431 mu.
TUJUAN PRAKTIKUM 1. Memperlihatkan bahwa oksigen dapat mengikat dan melepaskan oksigen 2. Memperlihatkan bahwa ikatan Hb dengan karbonmonoksida jauh lebih kuat dibandingkan ikatan Hb dengan oksigen 3. Memperlihatkan bahwa besi dalam molekul Hb bila dioksidasi akan menjadi Met Hb dan tidak dapat mengikat oksigen lagi 4. Penetapan kadar Hb kuantitatif (cara sian met hemoglobin)
PERCOBAAN I.
Uji Oksihemoglobin dan Deoksihemoglobin Deoksihemoglobin A. Tujuan
Membuktikan
hemoglobin
oksihemoglobin
( )
dapat dan
mengikat terurai
oksigen
kembali
membentuk menjadidan
deoksihemoglobin.
B. Dasar
Dalam keadaan teredukasi Fe dalam molekul Hb dapat mengikat dan melepaskan oksigen tergantung pada tekanan dan .
C. Bahan dan pereaksi
1. Darah segar 2. Pereaksi stokes 3. Larutan
D. Cara Kerja 1. Oksihemoglobin
a. Kedalam sebuah tabung reaksi encerkan 2 mL darah dengan 6 mL air suling. Campurkan dengan baik dan perhatikan warna merah
kekuning-kuningan
dari
oksihemoglobin
yang
terbentuk. b. Bagi 2 isi tabung sehingga masing-masing tabung berisi 4 mL. Gunakan tabung 1 sebagai control.
2. Pembentukan Deoksihemoglobin Deoksihemoglobin
a. Isi tabung ketiga dengan 2 mL pereaksi stokes dan tambahkan
secukupnya untuk melarutkan endapan yang segera terbentuk. Campuran ini merupakan pereduksi yang amatkuat. b. Masukkan beberapa tetes larutan stokes kedalam tabung 2. Terlihat
perubahan
warna
karena
terbentuknya
deoksihemoglobin. Bandingkan dengan tabung 1 c. Pindahkan 2 mL larutan deoksihemoglobin ketabung lain sebagai control
3. Pembentukan Kembali Oksihemoglobin dari Deoksihemoglobin Deoksihemoglobin
a. Kocok kuat-kuat tabung yang berisi deoksihemoglobin, maka akan kembali terjadi oksigenasi dari udara. Perhatikan dan catat warna yang kembali terbentuk. b. Oksigenasi dan deoksigenasi ini dapat dilakukan berulangulang
E. Hasil
Hasil
Tabung I
Tabung II
OksiHb
DeoksiHb
Warna yang
Merah kekuning-
Coklat
kuningan
terbentuk
Tabung III Reoksigenasi DeoksiHb
Merah pekat
F. Kesimpulan
G. Pertanyaan
Peristiwa faal apakah yang ditiru dari percobaan i ni ?
II.
Uji Karbon monoksida Hemoglobin (HbCO) A. Tujuan
Membuktikan bahwa Hb dapat mengikat CO yang ikatannya lebih kuat daripada Hb dengan
B. Dasar
Gas CO yang berasal dari proses-proses pembakaran yang tidak sempurna dapat mengikat Hb membentuk HbCO. Ikatan ini sangat kuat (kurang lebih 200 kali lebih kuat di banding ikatan Hb dengan ). HbCO berwarna merah terang.
+ CO
HbCO +
HbCO + stokes
C. Bahan dan pereaksi
1. Darah segar 2. Sumber gas CO 3. Pereaksi stokes 4.
tidakbereaksi
D. Cara Kerja
1. Encerkan 2 mL darah dengan 8 mL air suling. Bagi 2 darah encer itu (masing-masing 5 mL) dalam 2 tabung reaksi. 2. Pada
tabung
1
alirkan
gas
Co
(dalam
lemari
asam).
Oksihemoglobinakan berubah menjadi karbonmonoksida hemoglobin. Bandingkan kedua warna tabung tadi. 3. Pindahkan masing-masing 1 mL dari tabung 1 (yang berisiHbCO) kedalam tabung 3 dan tabung 4, dan masing-masing 1 mL dari tabung 2 (yang berisi ) kedalam tabung 5 dan 6 4. Tambahkan pereaksi stokes pada tabung 3 dan 5. Perhatikan hasil yang diperoleh 5. Encerkan isi tabung ke-4 dan tabung ke-6 dengan 4 mL air suling. Bandingkan warna kedua cairan itu. Oksi Hb berwarna kekuningkuningan, sedangkan HbCO berwarna merah terang (carmine tint)
E. Hasil
Tabung
OksiHb
KarbononoksidaHb KarbononoksidaHb
Coklat
Merahpekat
Coklat
Merah
Warna sebelum penambahan pereaksi stokes Warna setelah penambahan pereaksi stokes Encer
Merah kekuning-kuningan
Merah kekuningkuningan pekat
