L aborat aboratori orio o de de Bi oquí oquím mi ca, ca, Pr P r áctica áctica No.5 (2018) ( 2018) pág. pág. 1 – EFECTO DE LA TEMPERATURA EN LA DESNATURALIZACIÓN DE LA ENZIMA CATALASA. Juan Diego Trujillo Rojas, Jorge Juan Gómez Muñoz, Wilson Geovanny Cárdenas Vallejo. Armenia/Quindío, Programa de Química, Universidad del Quindío 23/04/2018 Docente. Clara María Mejía Doria. RESUMEN. RESUMEN.
La catalasa es una enzima que se encuentra en los tejidos animales y vegetales, esta enzima es necesario en dichos tejidos ya que cumple la función de inhibir la molécula toxica de peróxido de hidrogeno convirtiéndola en agua y oxigeno que se genera durante el metabolismo celular. Los estudios que se le han realizado a esta enzima le han permitido a la industria (principalmente alimenticia), desarrollar métodos que eviten la oxidación de alimentos, permitiendo así alargar la vida útil de dichos productos. Mediante este artículo, se busca utilizar el método de desnaturalización y el efecto de la temperatura en la enzima catalasa para observar su respuesta o reacción contra el peróxido de hidrogeno, para ello se utilizan productos cárnicos y vegetales con peróxido de hidrogeno a diversas concentraciones para comprobar y analizar la reacción de estos antes y después de la desnaturalización de la enzima. La conclusión principal a la que se llegó es que evidentemente el tiempo de duración o reacción del peróxido de hidrogeno con el producto se ve afectado en aumentos de tiempo o poco efecto de oxidación del alimento por desnaturalización de la enzima catalasa (aumento de temperaturas).
Desnaturalización, Catalasa, Catalasa, Temperatura, Temperatura, Alimentos. Alimentos. P alabras alabras clav clave es. Desnaturalización, ABSTRACT. The catalase is an enzyme found in the tissues of animals and plants, this enzyme is necessary in such tissues as it fulfils the f unction of inhibiting the toxic molecule of hydrogen peroxide into water and oxygen that is generated during cellular metabolism. The studies that have been done to this enzyme have allowed the industry (mainly food), to develop methods which avoid the oxidation of food, thus allowing to extend the useful life of such products. Through this article, is seeking to use the method of denaturation and the effect of temperature on the enzyme catalase to observe your response or reaction against the hydrogen peroxide, are used for this purpose meat and vegetables with the hydrogen peroxide to different concentrations to check and analyze the reaction of these before and after the denaturation of the enzyme. The main conclusion reached is that clearly the duration or reaction of hydrogen peroxide with the product is affected in increments of time or little effect of oxidation of food by denaturing of the enzyme catalase (increase in temperature).
Denaturing, catalase, catalase, Temperature, Temperature, Aliments. Aliments. K eywords. ywords. Denaturing, OBJETIVO:
El objetivo de laboratorio para esta práctica fue observar el efecto de la concentración de peróxido de hidrogeno y la temperatura sobre la desnaturalización de la enzima catalasa en productos alimenticios cárnicos y vegetales.
INTRODUCCIÓN: Hay antioxidantes naturales presentes en los organismos vivos (algunos son de tipo sintético). Los antioxidantes en los alimentos son definidos como preservantes que tienen la capacidad de retardar el deterioro, rancidez o decoloración debido a la oxidación. Luego de que el antioxidante se une al agente oxidante, lo inhibe o transforma en otros productos con el fin de que este no este libre para reaccionar con algunos compuestos de los alimentos y por lo tanto no puede causar su oxidación. Dichos antioxidantes pueden ser enzimas que aumentan la velocidad de ruptura de los agentes oxidantes (radicales libres). Entre ellas se encuentran las enzimas glutatión peroxidasa, superóxido dismutasa y la catalasa [1]. Especies como el anión superóxido ( 2− ), radical hidroxilo (OH-) y el peróxido de hidrogeno hidrogeno (H 2O2), son los responsables en el daño celular de forma tal que las agresiones oxidantes puedan dirigirse hacia carcinogénesis, enfermedades inflamatorias y enfermedades neurodegenerativas entre otros procesos patológicos. La catalasa se encuentra en tejidos 1
Laboratorio de Bi oquímica, Práctica No.1 (2018) pág. 1 – 21 animales y vegetales. La función en los tejidos es necesaria porque durante el metabolismo celular, se forma la molécula toxica de peróxido de hidrogeno (agua oxigenada), la cual por acción de dicha enzima la descompone en agua y oxígeno [2].
2 2 →
2 + 2
Uno de los métodos para analizar el efecto de la catalasa en respuesta de la oxidación por parte del peróxido de hidrogeno a nivel experimental es la desnaturalización de esta enzima evaluando los efectos de temperatura y cambios de concentraci ón del peróxido de hidrogeno y evaluando el pH de estos ya que este es otro factor que afecta la vida útil de los productos alimenticios. La desnaturalización de una enzima consiste en el efecto por el cual esta pierde su estructura cuaternaria, terciaria o secundaria. La desnaturalización no desintegra la estructura primaria (cadenas de aminoácidos). La desnaturalización puede ocurrir por someter a la enzima a altas temperaturas o ponerla en contacto con ciertas sustancias [3] .
RESULTADOS Y DISCUSIÓN.
CONCLUSIONES
Se comprobó el efecto de la temperatura y concentración (H 2O2), sobre el tiempo de reacción del peróxido de hidrogeno, siendo este directamente proporcional, es decir que a mayor temperatura mayor será el tiempo de reacción (Desnaturalización) , por el contrario, a mayor concentración de peróxido de hidrogeno, menor será el tiempo de reacción del mismo. Se comprobó la acción catalítica de la enzima catalasa sobre los tejidos de origen cárnico y vegetal, por la formación de agua y liberación de oxigeno por formación de burbujas, en algunos casos al desnaturalizar dicha enzima, se observó difícilmente la acción de la misma sobre el peróxido de hidrogeno, esto debido a un desorden estructural que afectan las características de reacción de las mismas (catalasa).
REFERENCIAS BIBLIGRÁFICAS
[1] Determinación de la actividad enzimática de peroxidasas (catalasa). Cedillo Jimenez, C.A; Hernandez Lopez J.L. Facultad de ciencias Químicas, Universidad autónoma de Querétaro. Centro de investigación y desarrollo tecnológico en electroquímica. Tomado de: http://www.uaq.mx/investigacion/difusion/veranos/memorias2010/12%20Verano%20Ciencia%20Region%20Centro/UAQ%20Cedillo%20Jimenez.pdf. [2] Estudio de los factores que influyen en la actividad de la catalasa. Monica Amat M; Aida Ivars R. IES ALCACER. Valencia. Tomado de: http://www.cac.es/cursomotivar/resources/document/2010/1.pdf. [3] Catálisis de enzimas. Electroquímica (Biología). Autor anónimo. https://sites.google.com/site/portafolioelectronicobiologia/home/laboratorio-2-catalisis-de-enzimas.
Tomado
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Laboratorio de Bi oquímica, Práctica No.1 (2018) pág. 1 – 21
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