ENLACES QUÍMICOS Introducción a su conocimiento
TIPOS • Los enlaces químicos son las fuerzas que mantienen a los átomos unidos, formando moléculas. Los enlaces químicos pueden ser divididos en dos grupos: • 1) Enlaces covalentes (fuertes), en donde los átomos unidos comparten con igual afinidad dos electrones; • 2) Varios tipos de enlaces débiles, que incluyen atracciones electrostáticas (enlaces iónicos, puentes o enlaces de hidrógeno), interacciones hidrofóbicas, fuerzas de Van der Waals.
ENERGÍA • La fuerza de un enlace químico se expresa en kcal/mola, que representa la energía que es liberada al formarse el enlace. • Considerese la formación de un enlace entre dos átomos A y B para formar el producto A-B. • La concentración de los reactivos no unidos y la de los productos unidos al llegarse al punto de equilibrio de la reacción define la constante de la ecuación K(eq)=[A-B]/[A][B].
ENERGÍA • A partir del cambio en energía libre
• ∆G=-RTlnK(eq) • podemos ver que mientras mayor sea la energía libre liberada (en unidades negativas de kcal/mole) al formarse el enlace, más fuerte será el enlace químico {es decir será mayor la K(eq)}. La energía de formación del enlace (-∆G) es igual a la cantidad de energía que se requiere para romper el enlace.
ENERGÍA La siguiente tabla enlista las fuerzas de diversos tipos de enlaces (energías): Tipo de enlace Covalente Iónico
Energía (kcal/mole) -50 a -100 -80 a -1
De Hidrógeno
-3 a -6
Van der Waals
-0.5 a -1
Hidrofóbico
-0.5 a -3
Las interacciones no-covalentes (también llamadas enlaces no covalentes) son debidas a interacciones débiles entre iones, moléculas y aún entre partes de moléculas. Este tipo de interacciones ayudan a mantener eficientemente las estructuras fisiológicamente importantes de iones, de moléculas individuales o grupos de moléculas, pero son tan débiles que pueden romperse y reformarse continuamente en las condiciones normales en que se desarrolla la vida. En la figura del margen podemos observar que interacciones no covalentes que son de gran importancia para los seres vivos, son de 10 a 100 veces más débiles que los enlaces covalentes.
Enlaces Covalentes • Los enlaces covalentes se forman porque los átomos tratan de completar el número de electrones de su capa electrónica más externa (capa de valencia). • Por ejemplo, el oxígeno tiene dos sitios vacantes en su capa externa, y puede, por lo tanto, aceptar y compartir dos electrones para formar dos enlaces covalentes. • El hidrógeno puede formar un enlace covalente puesto que sólo tiene un lugar disponible en su capa externa. • En la molécula de agua, H20, el oxígeno comparte un par de electrones con cada uno de los dos átomos de hidrógeno y de esta manera, los tres átomos que participan llenan sus capas electrónicas exteriores.
Enlaces Covalentes • Los enlaces covalentes son las uniones más fuertes entre dos átomos. • Poseen energías de formación del orden de -50 a -100 kcal/mola. • La combinación de los orbitales electrónicos que ocurre necesariamente durante la formación del enlace covalente restringe las relaciones espaciales (ángulos y distancias) en las cuales pueden unirse los átomos porque la combinación de orbitales es energéticamente favorable sólo en algunas direcciones. • Así pues, el enlace covalente mantiene a los átomos unidos a distancias fijas uno de otro y dentro de un rango restringido de disposiciones angulares favorables.
Enlace covalente doble Cuando dos átomos comparten dos pares de electrones, se dice que los átomos están unidos por un doble enlace covalente. Los dobles enlaces son más fuertes y mantienen a los átomos mucho más cercanos uno de otro que los enlaces sencillos.
Enlace covalente doble La formación de un enlace covalente doble determina que los átomos enlazados sean notablemente menos capaces de rotar alrededor del eje del enlace, que los unidos por enlaces sencillos. El compartir dos pares de electrones en sus orbitales externos, restringe mucho más las posibilidades de movimiento y las relaciones angulares en las cuales las nubes electrónicas compartidas pueden ser orientadas
ENLACE PEPTÍDICO Los enlaces peptídicos que unen a los amino ácidos para formar la cadena proteica tienen la peculiaridad de mostrar claramente algunas de las características de un doble enlace. Estas propiedades de doble enlace parcial se deben a que los electrones compartidos en el doble enlace que forma el grupo carboxilo entre el carbono y el oxígeno del aminoácido, pueden resonar (deslocalizarse) y participar más frecuentemente en la formación del enlace peptídico que une el carboxilo al grupo amino del siguiente aminoácido.
ENLACE PEPTÍDICO
Los enlaces 1 y 4, mostrados en esta figura, muestran propiedades de un doble enlace, mientras que los enlaces 2 y 3 son enlaces sencillos típicos. En la figura adjunta podemos constatar que únicamente los carbonos alfa en la cadena proteica tienen la posibilidad de girar librememente alrededor del eje de sus uniones (enlaces 2 y 3). Por lo tanto, podemos concluir que las propiedades de doble enlace del enlace peptídico participan de manera trascendente en la determinación de la estructura proteica
Enlaces
covalente e iónico
Enlaces iónicos •
Los enlaces iónicos son atracciones electrostáticas que se producen entre especies atómicas que poseen cargas eléctricas de signos opuestos.
Enlaces iónicos
La fuerza de un enlace iónico es estrechamente dependiente de la distancia entre los átomos, podemos decir que los enlaces iónicos ni se “forman”, ni se “rompen", simplemente su fuerza aumenta o disminuye dependiendo de la distancia entre los átomos. Puesto que no hay electrones compartidos los enlaces iónicos no tienen ninguna restricción de posición entre los átomos unidos y su disposición estérica depende de otros tipos de factores ambientales.
Enlaces iónicos Los experimentos han demostrado que la fuerza de un enlace iónico (F) es directamente proporcional al producto de las cargas de cada uno de los iones que lo forman (q1, q2), inversamente proporcional al cuadrado de la distancia entre ellos (d), e inversamente relacionada con la constante dieléctrica del solvente ε. El valor de la constante dieléctrica (una medida de la capacidad del solvente para reorientar y así neutralizar cargas) se correlaciona con la polaridad del solvente.
Según
lo expresado en la lamina anterior, la naturaleza del ambiente (valor de la constante ε) en el cual se encuentran las moléculas enlazadas por un enlace iónico, determina su fuerza. Si el enlace iónico esta rodeado por moléculas polares como el H2O (ε=85), las cargas de las moléculas enlazadas son efectivamente disminuidas por la interacción con el ambiente acuoso, lo cual reduce significativamente la energía del enlace.
• Si un enlace iónico es inaccesible a las moléculas del solvente, como puede suceder en el interior de una proteína, las especies cargadas se encuentran rodeadas por las cadenas laterales hidrofóbicas de algunos aminoácidos que poseen bajos valores de ε. Por ejemplo, para CH3, el valor de ε =1. • Esto nos indica que los enlaces iónicos que pueden mantenerse aislados del ambiente acuoso en los seres vivos, tienden a tener una energía importante, llegando a aproximarse a la de un enlace covalente (~50 kcal/mole).
Puentes de Hidrógeno Los enlaces o puentes de Hidrógeno son atracciones electrostáticas entre un hidrógeno que lleva una carga parcial positiva y otro átomo (usualmente O o N) que tenga una carga parcial negativa. Estas cargas parciales de signos contrarios se producen como consecuencia de la electronegatividad relativa de los átomos unidos covalentemente. La electronegatividad puede ser considerada como la fuerza relativa con la cual dos átomos “retienen” o “atraen” los electrones compartidos en un enlace covalente, esta fuerza es directamente proporcional a las cargas positivas nucleares de los átomos. Para los átomos que participan en la formación de enlaces de hidrógeno el orden de electronegatividad es : O > N > C > H (ver figuras).
Puentes de Hidrógeno Expliquémoslo así. En un enlace N--H, el átomo de nitrógeno, teniendo una electronegatividad mayor que el hidrógeno, mantiene el electrón que comparte con el hidrógeno en su nube electrónica un porcentage mayor del tiempo que el hidrógeno.
Esto produce un dipolo, una distribución asimétrica de la carga (δ significa la presencia de una carga parcial), teniendo el N una carga parcial negativa y el H una carga parcial positiva. El enlace C=O también produce un dipolo, en donde C(+) y O(-) llevan cargas parciales. El hidrógeno del grupo N--H es entonces atraído electrostáticamente al O del grupo C=O
Puentes de Hidrógeno Como puede observarse, la atracción electrostática puede considerarse como si el N y el O compartieran un electrón. Este electrón compartido establece lo que se llama un enlace de hidrógeno, siendo el N el donador del hidrógeno y el O el aceptor. Las moléculas de H2O son excelentes partícipes en la formación de enlaces de hidrógeno a causa de la presencia de la carga párcial negativa de su O(-) y de sus dos H+, con una carga parcial positiva en cada uno de ellos. De modo que el O en la molécula de agua puede donar sus Hs a otros átomos receptores de enlaces de hidrógeno, mientras que al mismo tiempo puede aceptar H(+) de átomos donadores de enlaces de hidrógeno
Enlaces Hidrofóbicos Los enlaces llamados Hidrofóbicos, sobre todo en el caso de las proteínas, se producen por la falta de interacción entre las cadenas laterales de los aminoácidos hidrofóbicos (“que rechazan al agua") con el solvente polar, agua. Los aminoácidos hidrofóbicos son gly, ala, val, leu, ile, met, pro, phe, trp (ver aminoácidos). Estos aminoácidos poseen cadenas laterales alifáticas que en razón de su carácter químico no-polar tienden a unirse unas a otras en íntima asociación cuando se encuentran en un solvente acuoso. A estas interacciones, que procuran excluir al solvente, se les ha dado el carácter de un enlace químico y se les llama “enlaces“ hidrofóbicos
En esta figura podemos ver como dos moléculas de fenil-alanina tienden a asociarse, interaccionando por medio de enlaces hidrofóbicos, pues tienden a eliminar las moléculas de agua del solvente que los rodea. Esta asociación resulta energéticamente favorable.
Fuerzas de Van der Waals
Las llamadas fuerzas de Van der Waals son interacciones eléctricas débiles y transitorias de unos átomos por otros. Las atracciones de Van der Waals se producen porque la nube electrónica que rodea cada átomo fluctúan debido a la movilidad de los electrones, produciendo la formación de dipolos temporales. La creación transitoria de un dipolo en un átomo puede inducir la formación de un dipolo complementario en otro átomo para lo cual se requiere que ambos átomos estén muy cercanos uno de otro. Estos dipolos complementarios de muy corta duración, permiten la existencia de débiles interacciones electrostáticas, estas constituyen las llamadas fuerzas de Van der Waals.
Van der Waals radii Por supuesto, si las nubes electrónicas de dos átomos llegan a estar demasiado cercanas una a otra, se producirán fuerzas de repulsión porque las nubes poseen cargas del mismo signo. Existe pues una distancia fija para que las fuerzas de Van der Waals sean efectivas. Esta distancia difiere de átomo a átomo, dependiendo de la intensidad y tamaño de las respectivas nubes electrónicas. Esta distancia se conoce como radio de Van der Waals y se conoce para cada átomo.
Atracciones de Van der Waals
Las atracciones de Van der Waals, aunque débiles y transitorias, son muy importantes en la determinación de la estructura proteica debido fundamentalmente al gran numero de interacciones que pueden existir en moléculas tan grandes y, generalmente, tan estrechamente empacadas. La mayoría de los átomos de una proteína se hallan suficientemente cerca unos de otros para poder participar en el establecimiento de interacciones de tipo Van der Waals.
Fuerzas de Van der Waals
Las fuerzas de Van der Waals son de la mayor importancia en el reconocimiento entre proteínas cuando se involucran formas complementarias. Esto es lo que sucede en el reconocimiento e interacción antígeno-anticuerpo, en donde la complementariedad de tipo “llave y cerradura” entre dos moléculas permite la extensa participación de las atracciones debidas a las fuerzas de Van der Waals.
Enlace covalente coordinado Aunque los electrones de enlace estén igualmente compartidos, existen muy pocos compuestos que carezcan de pares de electrones libres u orbitales de baja energía desocupados, a través de los cuales puedan surgir interacciones químicas con otros átomos o moléculas extraños. Los átomos no pierden necesariamente su capacidad de interacción química por el simple hecho de estar combinados. Pueden perder toda o parte de su capacidad para formar enlaces covalentes ordinarios, pero raramente se anula la posibilidad de originar enlaces covalentes coordinados en la formación de un compuesto sencillo. Estos enlaces covalentes coordinados tienen un especial interés en ciencias biológicas porque forman parte de los centros activos de muchas proteínas y enzimas.
Teoría de coordinación de Werner Para explicar la formación de complejos Alfred Werner propuso su famosa teoría de la valencia residual, que puede resumirse así: 1. La mayor parte de los elementos poseen dos tipos de valencias: Valencia primaria = número de oxidación Valencia secundaria = número o índice de coordinación 2. Las valencias secundarias están dirigidas a puntos fijos en el espacio. Esta es la base de la estereoquímica de los complejos metálicos. 3. Todo elemento tiende a satisfacer sus dos valencias.
Número de coordinación El
número de átomos donadores que se colocan alrededor de un ion metálico central es constante y se llama numero de coordinación.
El
número de coordinación de un elemento metálico representa los orbitales híbridos vacíos que se generan de sus orbitales atómicos.
NÚMERO DE COORDINACIÓN Iones metálicos más comunes utilizados en biología y análisis de laboratorio.
Número de coordinación
Estructura geométrica
2 (bicoordinado)
Lineal
Cu+2,Mg+2,Zn+2
4 (tetracoordinados)
Cuadrada planar
Co+3, Sn+2, Al+3, Fe+2, Fe+3, Ni+2
6 (hexacoordinados)
Octaédrica
Ag+, Pt+2,
Compuestos de coordinación. Se denominan compuestos de coordinacion aquellos que tienen dos componentes: un ion metálico central y ligandos.
Compuestos de coordinación
Se denominan compuestos de coordinación aquellos que tienen dos componentes: un ion metálico central y ligandos.
1. Un ion central es un metal en alguno de sus estados de oxidacion (Pt+2, Cu+2 , Mg+2, Zn+2 , Co+2, Fe+2, Fe+3 ) y está unido por enlace covalente coordinado a uno o varios ligandos. 2. Los ligandos pueden ser moléculas, átomos, iones y radicales. Los ligandos son donadores de electrones. Es condición indispensable que tengan un átomo con por lo menos un par de electrones libres (solitarios) para compartir. 3. El número de pares de electrones libres que comparte un ligando que participan en la formacion de un compuesto de coordinacion se denomina DENTICION.
Ligandos monodentados
Los ligandos se denominan de acuerdo al número de pares de electrones libres que comparten como: 1. Ligandos monodentados. Sólo poseen la capacidad de compartir un sólo par de electrones solitarios. En estos casos, un átomo que tenga más de un par de electrones solitarios, sólo puede compartir un solo par de esos electrones. Ejemplos: Agua (H2O), amoniaco (NH3); ion cianuro (CN-), haluros: ion cloruro, (Cl- ), ion bromuro, (Br-), oxígeno molecular (O2), monóxido de carbono (CO), dióxido de carbono (CO2).
Ligandos polidentados
2. Poseen la capacidad de compartir dos o más pares de electrones solitarios, provenientes de átomos diferentes. Los más comunmente utilizados son los bidentados, que poseen dos átomos en la misma molécula con la posibilidad de ser compartidos y el hexadentado, acido etilendiaminotetraacetico (EDTA) que posee 6 átomos en la misma molécula con la posibilidad de ser compartidos.
LIGANDOS BIDENTADOS
Etilendiamina (Ed) Oxalato (Ox) Glicina (Gly) Ácido ascórbico (Vit. C) Aminoácidos HEXADENTADO
Etilendiaminotetraacetato (EDTA)
Quelatos Cuando se forman anillos entre el ligando y el ion metálico se forma un QUELATO. Los quelatos son mas estables que los compuestos que tienen ligandos monodentados. El número de atomos que participa en la formación del anillo es responsable de la estabilidad. Cuantos más átomos conformen el anillo, mayor estabilidad.
